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- PDB-3f58: IGG1 FAB FRAGMENT (58.2) COMPLEX WITH 12-RESIDUE CYCLIC PEPTIDE (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f58
タイトルIGG1 FAB FRAGMENT (58.2) COMPLEX WITH 12-RESIDUE CYCLIC PEPTIDE (INCLUDING RESIDUES 315-324 OF HIV-1 GP120 (MN ISOLATE); H315S MUTATION
要素
  • (PROTEIN (IMMUNOGLOBULIN GAMMA I (58.2))) x 2
  • PROTEIN (CYCLIC PEPTIDE (GP120))
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / IMMUNOGLOBULIN (抗体) / FAB / HIV-1 / GP120 (Gp120 (HIV)) / V3
機能・相同性抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Stanfield, R.L. / Cabezas, E. / Satterthwait, A.C. / Stura, E.A. / Profy, A.T. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Dual conformations for the HIV-1 gp120 V3 loop in complexes with different neutralizing fabs.
著者: Stanfield, R. / Cabezas, E. / Satterthwait, A. / Stura, E. / Profy, A. / Wilson, I.
履歴
登録1998年10月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PROTEIN (IMMUNOGLOBULIN GAMMA I (58.2))
H: PROTEIN (IMMUNOGLOBULIN GAMMA I (58.2))
P: PROTEIN (CYCLIC PEPTIDE (GP120))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3433
ポリマ－49,3433
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area20210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.470, 115.460, 49.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: 抗体 PROTEIN (IMMUNOGLOBULIN GAMMA I (58.2)) / FAB 58.2


分子量: 23501.934 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGHT CHAIN OF FAB / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C
#2: 抗体 PROTEIN (IMMUNOGLOBULIN GAMMA I (58.2)) / FAB 58.2


分子量: 24864.744 Da / 分子数: 1 / 断片: HEAVY CHAIN OF FAB / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C
#3: タンパク質・ペプチド PROTEIN (CYCLIC PEPTIDE (GP120)) / V3 LOOP


分子量: 976.070 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 315-324 FROM HIV-1 GP120 / Mutation: H315S / 由来タイプ: 合成
詳細: 12 RESIDUE HYDRAZONE-LINKED CYCLIC PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED FROM RESIDUES 316-324 OF HIV-1 GP120 STRAIN MN.
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FAB FRAGMENT IS NUMBERED BY THE CONVENTION OF E. KABAT (E.A. KABAT, T.T. WU, M. REID-MILLER, H. ...THE FAB FRAGMENT IS NUMBERED BY THE CONVENTION OF E. KABAT (E.A. KABAT, T.T. WU, M. REID-MILLER, H.M. PERRY, K.S. GOTTESMAN, SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, 4TH ED., (1987), NATIONAL INSTITUTE OF HEALTH, BETHESDA, MD. THE PORTION OF THE PEPTIDE CORRESPONDING TO GP120 IS NUMBERED ACCORDING TO THE BH10 ISOLATE SEQUENCE (L. RATNER, W. HASELTINE, R. PATARCA, K.J. LIVAK, B. STARCICH, S.F. JOSEPHS, E.R. DORAN, J.A. RAFALSKI, E.A. WHITEHORN, K. BAUMEISTER, L. IVANOFF, S.R. PETTEWAY JR., M. L. PEARSON, J.A. LAUTENBERGER, T.S. PAPAS, J. GHRAYEB, N.T. CHANG, R.C. GALLO, F. WONG-STAAL (1985) NATURE V. 313, 277-284.) (ARN, P1; SI, P315-P316; GPGRAF, P319-P324; GGG, P10-P12))

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 22.5 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
116 %PEG40001reservoir
20.2 Mimidazole malate1reservoir
415 mg/mlFab1drop
3peptide1drop2.4 times Fab molar

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年5月1日 / 詳細: SUPPER DOUBLE MIRRORS
放射モノクロメーター: SUPPER DOUBLE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→47.8 Å / Num. obs: 13951 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 60.1 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.218 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 47266 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Num. unique obs: 2259 / Num. measured obs: 9337 / Rmerge(I) obs: 0.218

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-GENデータスケーリング
X-GENデータ削減
MERLOT位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FAB PORTION OF 1ACY

1acy


解像度: 2.8→48 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.2 --
obs0.2 13951 98.9 %
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.31 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3469 0 0 1 3470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.377 2259 -
obs--97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.32
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.377

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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