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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3esp | ||||||
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タイトル | Human transthyretin (TTR) complexed with N-(3,5-Dibromo-4-hydroxyphenyl)-3,5-dimethyl-4-hydroxybenzamide | ||||||
要素 | Transthyretinトランスサイレチン | ||||||
キーワード | HORMONE (ホルモン) / Growth Factor (成長因子) / Amyloid (アミロイド) / Disease mutation / Gamma-carboxyglutamic acid (Γ-カルボキシグルタミン酸) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Polymorphism / Polyneuropathy (多発性神経炎) / Retinol-binding / Secreted (分泌) / Thyroid hormone (甲状腺ホルモン) / Transport / Vitamin A | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.31 Å | ||||||
データ登録者 | Connelly, S. / Wilson, I.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009 タイトル: Toward optimization of the second aryl substructure common to transthyretin amyloidogenesis inhibitors using biochemical and structural studies. 著者: Johnson, S.M. / Connelly, S. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3esp.cif.gz | 115.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3esp.ent.gz | 90.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3esp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/3esp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/es/3esp | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB, Transthyretin, TTR / プラスミド: pmmHA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Epicurean Gold / 参照: UniProt: P02766 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.97 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: The WT-TTR was concentrated to 4 mg/mL in 10 mM NaPi, 100 mM KCl, at pH 7.6 and co-crystallized at room temperature with inhibitors using the vapor-diffusion sitting drop method. Crystals ...詳細: The WT-TTR was concentrated to 4 mg/mL in 10 mM NaPi, 100 mM KCl, at pH 7.6 and co-crystallized at room temperature with inhibitors using the vapor-diffusion sitting drop method. Crystals were grown from 1.395 M sodium citrate, 3.5% v/v glycerol at pH 5.5. The crystals were frozen using a cryo-protectant solution of 1.395 M sodium citrate, pH 5.5, containing 10% v/v glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å |
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検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月1日 詳細: Flat mirror (vertical focusing), single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing) |
放射 | モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal, asymmetric cut 4.965 degs プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.31→64.28 Å / Num. obs: 55178 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 36.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.31→1.36 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.331 / % possible all: 75.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.31→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.875 / SU B: 1.676 / SU ML: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 58.87 Å2 / Biso mean: 19.831 Å2 / Biso min: 9.99 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.31→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.31→1.345 Å / Total num. of bins used: 20
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