+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4fi8 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Kinetic Stabilization of transthyretin through covalent modification of K15 by 4-bromo-3-(5-(3,5-dichloro-4-hydroxyphenyl)-1,3,4-oxadiazol-2-yl)-benzenesulfonamide | ||||||
要素 | Transthyretinトランスサイレチン | ||||||
キーワード | HORMONE/HORMONE INHIBITOR / hormone (ホルモン) / binding protein (結合タンパク質) / Covalent kinetic stabilizer / HORMONE-HORMONE INHIBITOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.22 Å | ||||||
データ登録者 | Connelly, S. / Grimster, N. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013 タイトル: Aromatic Sulfonyl Fluorides Covalently Kinetically Stabilize Transthyretin to Prevent Amyloidogenesis while Affording a Fluorescent Conjugate. 著者: Grimster, N.P. / Connelly, S. / Baranczak, A. / Dong, J. / Krasnova, L.B. / Sharpless, K.B. / Powers, E.T. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4fi8.cif.gz | 117.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb4fi8.ent.gz | 91.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4fi8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/4fi8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/4fi8 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / プラスミド: PMMHA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Epicurian Gold / 参照: UniProt: P02766 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | 0UC UNDERGOES NUCLEOPHIL | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.78 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: The wt-TTR was concentrated to 4 mg/ml in 10 mM NaPi, 100 mM KCl, at pH 7.6 and co-crystallized at room temperature with inhibitors using the vapor-diffusion sitting drop method, crystals ...詳細: The wt-TTR was concentrated to 4 mg/ml in 10 mM NaPi, 100 mM KCl, at pH 7.6 and co-crystallized at room temperature with inhibitors using the vapor-diffusion sitting drop method, crystals were grown from 1.395 M sodium citrate, 3.5% v/v glycerol at ph 5.5. The crystals were frozen using a cryo-protectant solution of 1.395 m sodium citrate, ph 5.5, containing 10% v/v glycerol, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月24日 / 詳細: Rh coated flat mirror | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.22→86.143 Å / Num. obs: 70853 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rsym value: 0.079 / Χ2: 0.815 / Net I/σ(I): 10.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
|
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2FBR 解像度: 1.22→86.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.2026 / WRfactor Rwork: 0.1715 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.9059 / SU B: 1.082 / SU ML: 0.022 / SU R Cruickshank DPI: 0.0443 / SU Rfree: 0.0438 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.044 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 94.08 Å2 / Biso mean: 21.2477 Å2 / Biso min: 11.38 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.22→86.14 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.22→1.252 Å / Total num. of bins used: 20
|