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- PDB-3eoy: Structure of Reovirus sigma1 in Complex with Its Receptor Junctio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3eoy
タイトルStructure of Reovirus sigma1 in Complex with Its Receptor Junctional Adhesion Molecule-A
要素
  • Junctional adhesion molecule A
  • Outer capsid protein sigma-1
キーワードVIRAL PROTEIN/CELL ADHESION (ウイルス性) / protein complex (タンパク質複合体) / virus receptor complex / beta-barrel (Βバレル) / beta-spiral repeat / greek key motif / trimer / immunoglobulin superfamily (免疫グロブリンスーパーファミリー) / VIRAL PROTEIN-CELL ADHESION COMPLEX (ウイルス性)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of establishment of endothelial barrier / memory T cell extravasation / Tight junction interactions / establishment of endothelial intestinal barrier / regulation of membrane permeability / viral outer capsid / protein localization to bicellular tight junction / positive regulation of platelet aggregation / actomyosin structure organization / 密着結合 ...positive regulation of establishment of endothelial barrier / memory T cell extravasation / Tight junction interactions / establishment of endothelial intestinal barrier / regulation of membrane permeability / viral outer capsid / protein localization to bicellular tight junction / positive regulation of platelet aggregation / actomyosin structure organization / 密着結合 / regulation of bicellular tight junction assembly / intestinal absorption / negative regulation of stress fiber assembly / leukocyte cell-cell adhesion / positive regulation of Rho protein signal transduction / maintenance of blood-brain barrier / regulation of cytoskeleton organization / bicellular tight junction / Integrin cell surface interactions / regulation of cytokine production / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / regulation of actin cytoskeleton organization / Cell surface interactions at the vascular wall / 細胞接着 / cellular response to mechanical stimulus / cell-cell junction / integrin binding / virus receptor activity / 細胞結合 / regulation of cell shape / 細胞接着 / symbiont entry into host cell / cadherin binding / 炎症 / virion attachment to host cell / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular exosome / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Junctional adhesion molecule A / Virus attachment protein , globular domain / Viral attachment sigma 1, reoviral / Reovirus viral attachment protein sigma 1 / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type ...Junctional adhesion molecule A / Virus attachment protein , globular domain / Viral attachment sigma 1, reoviral / Reovirus viral attachment protein sigma 1 / Adenovirus Type 5 Fiber Protein (Receptor Binding Domain) / Attachment protein shaft domain superfamily / Adenovirus pIV-like, attachment domain / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer capsid protein sigma-1 / Junctional adhesion molecule A
類似検索 - 構成要素
生物種reovirus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kirchner, E. / Guglielmi, K.M. / Dermody, T.S. / Stehle, T.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2008
タイトル: Structure of reovirus sigma1 in complex with its receptor junctional adhesion molecule-A
著者: Kirchner, E. / Guglielmi, K.M. / Strauss, H.M. / Dermody, T.S. / Stehle, T.
履歴
登録2008年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer capsid protein sigma-1
B: Outer capsid protein sigma-1
C: Outer capsid protein sigma-1
D: Outer capsid protein sigma-1
E: Outer capsid protein sigma-1
F: Outer capsid protein sigma-1
G: Junctional adhesion molecule A
H: Junctional adhesion molecule A
I: Junctional adhesion molecule A
J: Junctional adhesion molecule A
K: Junctional adhesion molecule A
L: Junctional adhesion molecule A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,63912
ポリマ－176,63912
非ポリマー00
水0
1
A: Outer capsid protein sigma-1
B: Outer capsid protein sigma-1
C: Outer capsid protein sigma-1
G: Junctional adhesion molecule A
H: Junctional adhesion molecule A
I: Junctional adhesion molecule A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3206
ポリマ－88,3206
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Outer capsid protein sigma-1
E: Outer capsid protein sigma-1
F: Outer capsid protein sigma-1
J: Junctional adhesion molecule A
K: Junctional adhesion molecule A
L: Junctional adhesion molecule A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3206
ポリマ－88,3206
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.940, 124.340, 130.659
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Outer capsid protein sigma-1 / Sigma1 / Hemagglutinin / Cell attachment protein


分子量: 17921.033 Da / 分子数: 6 / 断片: head domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) reovirus (ウイルス) / 株: TYPE 3/STRAIN DEARING / 遺伝子: S1 / プラスミド: pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P03528
#2: タンパク質
Junctional adhesion molecule A / JAM-A / Junctional adhesion molecule 1 / JAM-1 / Platelet adhesion molecule 1 / PAM-1 / Platelet F11 receptor


分子量: 11518.841 Da / 分子数: 6 / 断片: D1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q9Y624
配列の詳細THIS SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 8 IN UNP DATABASE, P03528.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 % / Mosaicity: 1.39 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 0.1 M CHES, 30% PEG 3350, streak seeding, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.91988 Å
検出器タイプ: MAR225 CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月26日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→30 Å / Num. all: 21974 / Num. obs: 21974 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Χ2: 0.988 / Net I/σ(I): 6.933
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 1669 / Χ2: 0.488 / % possible all: 69.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345CCDデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2OJ5 and 1NBQ

2oj5

1nbq


解像度: 3.4→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 2187 9 %random
Rwork0.21 ---
all0.21 21954 --
obs0.21 21954 90.2 %-
溶媒の処理Bsol: 28.443 Å2
原子変位パラメータBiso max: 120.71 Å2 / Biso mean: 62.229 Å2 / Biso min: 29.54 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12227 0 0 0 12227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.543
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.52 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 178 -
Rwork0.284 --
obs-1668 69.7 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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