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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3drc | ||||||
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タイトル | INVESTIGATION OF THE FUNCTIONAL ROLE OF TRYPTOPHAN-22 IN ESCHERICHIA COLI DIHYDROFOLATE REDUCTASE BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS | ||||||
要素 | DIHYDROFOLATE REDUCTASEジヒドロ葉酸レダクターゼ | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / NADP+ binding / folic acid binding / folic acid metabolic process / glycine biosynthetic process / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / dihydrofolate reductase activity ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / NADP+ binding / folic acid binding / folic acid metabolic process / glycine biosynthetic process / ジヒドロ葉酸レダクターゼ / dihydrofolate reductase activity / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Oatley, S.J. / Kraut, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Investigation of the functional role of tryptophan-22 in Escherichia coli dihydrofolate reductase by site-directed mutagenesis. 著者: Warren, M.S. / Brown, K.A. / Farnum, M.F. / Howell, E.E. / Kraut, J. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991 タイトル: Crystal Structure of Unliganded Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Ligand-Induced Conformational Changes and Cooperativity in Binding 著者: Bystroff, C. / Kraut, J. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase: The Nadp+ Holoenzyme and the Folate Nadp+ Ternary Complex. Substrate Binding and a Model for the Transition State 著者: Bystroff, C. / Oatley, S.J. / Kraut, J. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Crystal Structures of Recombinant Human Dihydrofolate Reductase Complexed with Folate and 5-Deazafolate 著者: Davies II, J.F. / Delcamp, T.J. / Prendergast, N.J. / Ashford, V.A. / Freisheim, J.H. / Kraut, J. #4: ジャーナル: Science / 年: 1986 タイトル: Functional Role of Aspartic Acid-27 in Dihydrofolate Reductase Revealed by Mutagenesis 著者: Howell, E.E. / Villafranca, J.E. / Warren, M.S. / Oatley, S.J. / Kraut, J. #5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982 タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. I. General Features and Binding of Methotrexate 著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J. #6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982 タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis 著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3drc.cif.gz | 83.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3drc.ent.gz | 61.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3drc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dr/3drc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dr/3drc | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: GLY A 95 - GLY A 96 OMEGA ANGLE = 3.516 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 2: GLY B 95 - GLY B 96 OMEGA ANGLE = 4.003 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.92389, -0.37481, 0.07712), ベクター: 詳細 | THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *A* WHEN APPLIED TO CHAIN *B*. | |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18020.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0ABQ4, ジヒドロ葉酸レダクターゼ #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CA / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | RESIDUE 154 IS GLU IN THE RT500 STRAIN. IN THE MB1428 STRAIN (ENTRY 4DFR), THIS RESIDUE IS A LYS. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.03 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 30609 / Rmerge(I) obs: 0.049 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.156 / 最高解像度: 1.9 Å 詳細: MOLECULE DESIGNATED AS CHAIN B BELOW IS PREFERRED FOR STRUCTURAL COMPARISONS BECAUSE IT IS MORE COMPLETE AND LESS PERTURBED BY INTERMOLECULAR CONTACTS. | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: t_angle_d / Dev ideal: 2.99 |