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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2zyk | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of cyclo/maltodextrin-binding protein complexed with gamma-cyclodextrin | ||||||||||||
![]() | Solute-binding protein | ||||||||||||
![]() | SUGAR BINDING PROTEIN / solute-binding protein / closed form | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Tonozuka, T. / Sogawa, A. / Yamada, M. / Matsumoto, N. / Yoshida, H. / Kamitori, S. / Ichikawa, K. / Mizuno, M. / Nishikawa, A. / Sakano, Y. | ||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for cyclodextrin recognition by Thermoactinomyces vulgaris cyclo/maltodextrin-binding protein 著者: Tonozuka, T. / Sogawa, A. / Yamada, M. / Matsumoto, N. / Yoshida, H. / Kamitori, S. / Ichikawa, K. / Mizuno, M. / Nishikawa, A. / Sakano, Y. #1: ![]() タイトル: Crystal structures of open and closed forms of cyclo/maltodextrin-binding protein 著者: Matsumoto, M. / Yamada, M. / Kurakata, Y. / Yoshida, H. / Kamitori, S. / Nishikawa, A. / Tonozuka, T. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 313.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 259.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43686.863 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1-397 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: R-47 / プラスミド: pETCBP / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #2: 多糖 | Cyclooctakis-(1-4)-(alpha-D-glucopyranose) / gamma-cyclodextrin #3: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.49 % |
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結晶化![]() | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25 詳細: 25% PEG 6000, 0.1M MES, pH 6.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長![]() |
反射 | 解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 47691 / Num. obs: 47691 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 24 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Num. unique all: 4735 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 開始モデル: a rough model of the selenomethionine-substituted protein 解像度: 2.5→48.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 3030046.79 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.0713 Å2 / ksol: 0.361716 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.2 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.51 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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