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- PDB-2zjp: Thiopeptide antibiotic Nosiheptide bound to the large ribosomal s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zjp
タイトルThiopeptide antibiotic Nosiheptide bound to the large ribosomal subunit of Deinococcus radiodurans
要素
  • (50S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 28
  • NOSIHEPTIDE
  • RIBOSOMAL 23S RNA
  • RIBOSOMAL 5S RNA
キーワードRIBOSOME/ANTIBIOTIC / NOSIHEPTIDE / THIOPEPTIDE (チオペプチド) / THIAZOLE (チアゾール) / ANTIBIOTIC (抗生物質) / L11 / S50 / ANTIBACTERIAL (抗生物質) / RIBOSOME-ANTIBIOTIC COMPLEX / RIBOSOME (リボソーム) / ZINC-FINGER (ジンクフィンガー) / TRANSLATION REGULATION / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of translational elongation / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / defense response to Gram-negative bacterium / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation ...negative regulation of translational elongation / large ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / defense response to Gram-negative bacterium / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / defense response to Gram-positive bacterium / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / RNA binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Thiazolylpeptide-type bacteriocin precursor / Ribosomal protein L25, C-terminal domain / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal Protein L25; Chain P / Ribosomal Protein L13p; Chain: A; / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L11/L12, C-terminal domain ...Thiazolylpeptide-type bacteriocin precursor / Ribosomal protein L25, C-terminal domain / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Ribosomal protein L17 / 50s Ribosomal Protein L17; Chain: A, / Ribosomal Protein L25; Chain P / Ribosomal Protein L13p; Chain: A; / Ribosomal protein L13 / Ribosomal protein L11/L12, C-terminal domain / Ribosomal protein L6 / Ribosomal Protein L25; Chain P / 50s Ribosomal Protein L5; Chain: A, / Ribosomal protein L5 / Ribosomal protein L30/L7 / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #100 / Ribosomal protein L16/L10 / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal Protein L14 / Ribosomal protein L14/L23 / Outer Surface Protein A; domain 3 / Ribosomal Protein L22; Chain A / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / RNA Polymerase Alpha Subunit; Chain A, domain 2 / Ribosomal protein L25, long-form / Ribosomal protein L25, beta domain / Ribosomal protein L25, C-terminal / Ribosomal protein TL5, C-terminal domain / RRM (RNA recognition motif) domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / : / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Beta Complex / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L28/L24 superfamily / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L28 / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal L28 family / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L28/L24 / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / L28p-like / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L21 / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 superfamily / Ribosomal protein L19
類似検索 - ドメイン・相同性
Nosiheptide / Chem-NO1 / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Nosiheptide precursor / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL28 ...Nosiheptide / Chem-NO1 / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Nosiheptide precursor / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL28 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL36 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL25 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein bL27
類似検索 - 構成要素
生物種DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
STREPTOMYCES ACTUOSUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN 1, 2, 3
データ登録者Harms, J.M. / Wilson, D.N. / Schluenzen, F. / Connell, S.R. / Stachelhaus, T. / Zaborowska, Z. / Spahn, C.M.T. / Fucini, P.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2008
タイトル: Translational Regulation Via L11: Molecular Switches on the Ribosome Turned on and Off by Thiostrepton and Micrococcin.
著者: Harms, J.M. / Wilson, D.N. / Schluenzen, F. / Connell, S.R. / Stachelhaus, T. / Zaborowska, Z. / Spahn, C.M. / Fucini, P.
履歴
登録2008年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42011年11月30日Group: Database references
改定 1.52011年12月28日Group: Atomic model / Derived calculations
改定 1.62012年12月12日Group: Other
改定 2.02019年10月16日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_poly / struct_conn
Item: _entity.src_method / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "HA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L33
2: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L34
3: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L35
4: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L36
5: NOSIHEPTIDE
A: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L2
B: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L3
C: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L4
D: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L5
E: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L6
F: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11
G: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L13
H: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L14
I: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L15
J: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L16
K: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L17
L: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L18
M: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L19
N: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L20
O: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L21
P: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22
Q: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23
R: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24
S: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L25
T: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L27
U: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L28
V: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29
W: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30
X: RIBOSOMAL 23S RNA
Y: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L32
Z: RIBOSOMAL 5S RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,366,82169
ポリマ－1,365,63431
非ポリマー1,18738
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.900, 408.900, 694.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

+
50S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 28種, 28分子 1234ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWY

#1: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L33 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6374.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSS4
#2: タンパク質・ペプチド 50S RIBOSOMAL PROTEIN L34 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 5626.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSH2
#3: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L35 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7448.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSW6
#4: タンパク質・ペプチド 50S RIBOSOMAL PROTEIN L36 /


分子量: 4322.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSK0
#6: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L2 /


分子量: 29976.580 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ9
#7: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L3 /


分子量: 22477.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXK2
#8: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L4 /


分子量: 22308.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXK1
#9: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L5 /


分子量: 20379.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ0
#10: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L6 /


分子量: 19613.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSL3
#11: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11 /


分子量: 14889.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSS7
#12: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L13 /


分子量: 19223.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXY1
#13: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L14 /


分子量: 14256.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ2
#14: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L15 /


分子量: 16894.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSK9
#15: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L16 /


分子量: 16257.194 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ5
#16: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L17 /


分子量: 12926.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSJ5
#17: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L18 /


分子量: 12163.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSL2
#18: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L19 /


分子量: 18347.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RWB4
#19: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L20 /


分子量: 13991.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSW7
#20: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L21 /


分子量: 11165.743 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RY64
#21: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22 /


分子量: 15190.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ7
#22: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23 /


分子量: 10539.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXK0
#23: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24 /


分子量: 12384.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ1
#24: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L25 / / GENERAL STRESS PROTEIN CTC


分子量: 25415.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RX88
#25: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L27 /


分子量: 9609.091 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RY65
#26: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L28 /


分子量: 8982.592 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RRG8
#27: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29 /


分子量: 7774.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RXJ4
#28: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30 /


分子量: 6079.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: Q9RSL0
#30: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L32 /


分子量: 6810.017 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: UniProt: P49228

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 5

#5: タンパク質・ペプチド NOSIHEPTIDE / /


タイプ: Thiopeptideチオペプチド / クラス: 抗生剤抗生物質 / 分子量: 1195.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: NOSIHEPTIDE IS A HETROCYCLIC THIOPEPTIDE, CONSISTING OF FIVE THIAZOLES AND ONE 3-HYDROXYPYRIDINE RINGS. A MODIFIED INDOLE RING NO1(14) IS LINKED VIA THE SIDE CHAINS OF 3-HYDROXY 3GL(6) AND ...詳細: NOSIHEPTIDE IS A HETROCYCLIC THIOPEPTIDE, CONSISTING OF FIVE THIAZOLES AND ONE 3-HYDROXYPYRIDINE RINGS. A MODIFIED INDOLE RING NO1(14) IS LINKED VIA THE SIDE CHAINS OF 3-HYDROXY 3GL(6) AND CYS(8). THE OBSERVED C-TERMINAL AMINO GROUP NH2(13) IS LIKELY TO BE A POST-TRANSLATIONAL DECARBOXYLATED REMNANT OF A SER C-TERMINAL RESIDUE
由来: (天然) STREPTOMYCES ACTUOSUS (バクテリア) / 参照: UniProt: C6FX52, Nosiheptide

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RNA鎖 , 2種, 2分子 XZ

#29: RNA鎖 RIBOSOMAL 23S RNA


分子量: 933405.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: GenBank: AE000513
#31: RNA鎖 RIBOSOMAL 5S RNA


分子量: 39605.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性) / 参照: GenBank: AE000513

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非ポリマー , 3種, 38分子

#32: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#33: 化合物 ChemComp-NO1 / 4-(hydroxymethyl)-3-methyl-1H-indole-2-carboxylic acid / / 4-(ヒドロキシメチル)-3-メチル-1H-インド-ル-2-カルボン酸


タイプ: Thiopeptideチオペプチド / クラス: 抗生剤抗生物質 / 分子量: 205.210 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H11NO3
詳細: NOSIHEPTIDE IS A HETROCYCLIC THIOPEPTIDE, CONSISTING OF FIVE THIAZOLES AND ONE 3-HYDROXYPYRIDINE RINGS. A MODIFIED INDOLE RING NO1(14) IS LINKED VIA THE SIDE CHAINS OF 3-HYDROXY 3GL(6) AND ...詳細: NOSIHEPTIDE IS A HETROCYCLIC THIOPEPTIDE, CONSISTING OF FIVE THIAZOLES AND ONE 3-HYDROXYPYRIDINE RINGS. A MODIFIED INDOLE RING NO1(14) IS LINKED VIA THE SIDE CHAINS OF 3-HYDROXY 3GL(6) AND CYS(8). THE OBSERVED C-TERMINAL AMINO GROUP NH2(13) IS LIKELY TO BE A POST-TRANSLATIONAL DECARBOXYLATED REMNANT OF A SER C-TERMINAL RESIDUE
参照: Nosiheptide
#34: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

構成要素の詳細Nosiheptide is a member of a sulphur-rich heterocyclic peptides class. All share a macrocylic core, ...Nosiheptide is a member of a sulphur-rich heterocyclic peptides class. All share a macrocylic core, consisting of a nitrogen containing, six-membered ring central to dehydroamino acids and a subset of five member ring structures including thiazoles, thiazolines and oxazoles. The main characteristic of the nosiheptide structure is a general tendency to be more oxidized than the thiostrepton one. No thiazoline, or hydrogenated quinaldic precursor nor tetrahydropyridine rings are present in nosiheptide. All the corresponding rings are unsaturated. Nosiheptide possess an indolic acid ring system that is appended to the side chains of the Ser/Cys and a central 6-membered nitrogen heterocycle produced by cyclization between two corresponding dehydroalanine acids with incorporation of an adjacent carbonyl group. Thiazole formation is by nucleophilic addition of each Cys side chain to the proceeding carbonyl group followed by dehydration and dehydrogenation. HERE, NOSIHEPTIDE IS REPRESENTED BY GROUPING TOGETHER THE SEQUENCE (SEQRES) AND THE ONE LIGAND (HET) NO1.
非ポリマーの詳細THE CHIRALITY OF THE 4-HYDROXY GLUTAMIC ACID (3GL) IS NOT SATTELED. IN THE CURRENT ENTRY THE ...THE CHIRALITY OF THE 4-HYDROXY GLUTAMIC ACID (3GL) IS NOT SATTELED. IN THE CURRENT ENTRY THE DIASTEREOMER IS SHOWN TO BE (2S,4S), WHILES CCDC 15794 NOSHEP10 ENTRY SHOWS IT TO BE (2S,4R) (DOI 10.1021/JA00461A039).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 7

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンSLS X06SA11
シンクロトロンESRF ID2920.97
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1CCD2006年2月1日
ADSC QUANTUM 3152CCD2007年12月3日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.971
反射解像度: 3.7→30 Å / Num. obs: 216249 / % possible obs: 85.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.14 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 3.7→3.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Rsym value: 0.63 / % possible all: 75.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZJR

2zjr


解像度: 3.7→30 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 --
Rwork0.3 --
obs0.3 216249 85.6 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24145 60249 50 0 84444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.76 Å / % reflection obs: 63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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