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万見
- PDB-2zj4: Isomerase domain of human glucose:fructose-6-phosphate amidotrans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zj4
タイトルIsomerase domain of human glucose:fructose-6-phosphate amidotransferase
要素Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glucosamine-6-phosphate synthase / aldose/ketose isomerase / Rossmann-like fold / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Aminotransferase (アミノ基転移酵素) / Glutamine amidotransferase / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GFPT1 causes CMSTA1 / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / XBP1(S) activates chaperone genes / energy reserve metabolic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process ...Defective GFPT1 causes CMSTA1 / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / XBP1(S) activates chaperone genes / energy reserve metabolic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / circadian regulation of gene expression / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-DEOXY-2-AMINO GLUCITOL-6-PHOSPHATE / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nakaishi, Y. / Bando, M. / Kondo, K. / Tsuge, H.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2009
タイトル: Structural analysis of human glutamine:fructose-6-phosphate amidotransferase, a key regulator in type 2 diabetes
著者: Nakaishi, Y. / Bando, M. / Shimizu, H. / Watanabe, K. / Goto, F. / Tsuge, H. / Kondo, K. / Komatsu, M.
履歴
登録2008年2月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5802
ポリマ－42,3191
非ポリマー2611
水4,810267
1
A: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
ヘテロ分子

A: Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1614
ポリマ－84,6382
非ポリマー5222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area26330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.927, 78.927, 277.323
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-883-

HOH

21A-887-

HOH

31A-929-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1 / Glutamine:fructose 6 phosphate amidotransferase 1 / Hexosephosphate aminotransferase 1 / D-fructose- ...Glutamine:fructose 6 phosphate amidotransferase 1 / Hexosephosphate aminotransferase 1 / D-fructose-6-phosphate amidotransferase 1 / GFAT 1 / GFAT1


分子量: 42319.133 Da / 分子数: 1 / 断片: SIS(Sugar ISomerase) domains, UNP Residues 332-699 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Codon+RIL
参照: UniProt: Q06210, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-AGP / 2-DEOXY-2-AMINO GLUCITOL-6-PHOSPHATE / 2-アミノ-2-デオキシ-D-グルシト-ル6-りん酸


分子量: 261.167 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16NO8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 12% Isoporpanol, 0.04M Tris, 0.08M Ammonium acetate, 12% glycerol 10-fold excess of 2-deoxy-2-aminoglucitol-6-phosphate, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32B2 / 波長: 1
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.53 Å / Num. obs: 22501 / % possible obs: 98.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZJ3

2zj3


解像度: 2.2→38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 3.982 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.212 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 1144 5.1 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.16 21357 98.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.568 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2863 0 16 267 3146
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222920
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022003
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7781.9833937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.45434906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4045364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.7923.871124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.69715555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7241522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02562
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.2584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.21997
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.21380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21404
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1850.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2890.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.240.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4371.52368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2381.5742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.61222940
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.10631246
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3344.5997
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 87 -
Rwork0.146 1560 -
obs--99.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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