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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2zj3 | ||||||
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タイトル | Isomerase domain of human glucose:fructose-6-phosphate amidotransferase | ||||||
要素 | Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] 1 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / glucosamine-6-phosphate synthase / aldose/ketose isomerase / Rossmann-like fold / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Aminotransferase (アミノ基転移酵素) / Glutamine amidotransferase / Phosphoprotein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Defective GFPT1 causes CMSTA1 / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / XBP1(S) activates chaperone genes / energy reserve metabolic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process ...Defective GFPT1 causes CMSTA1 / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / XBP1(S) activates chaperone genes / energy reserve metabolic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / circadian regulation of gene expression / extracellular exosome / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Nakaishi, Y. / Bando, M. / Kondo, K. / Tsuge, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2009 タイトル: Structural analysis of human glutamine:fructose-6-phosphate amidotransferase, a key regulator in type 2 diabetes 著者: Nakaishi, Y. / Bando, M. / Shimizu, H. / Watanabe, K. / Goto, F. / Tsuge, H. / Kondo, K. / Komatsu, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2zj3.cif.gz | 91.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2zj3.ent.gz | 68.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2zj3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/2zj3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/2zj3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42319.133 Da / 分子数: 1 / 断片: SIS(Sugar ISomerase) domains, UNP Residues 332-699 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Codon+RIL 参照: UniProt: Q06210, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) |
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#2: 糖 | ChemComp-G6P / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.95 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 12% Isoporpanol, 0.04M Tris, 0.08M Ammonium acetate, 12% glycerol 10-fold excess of Fructose-6-Phosphate, pH 8.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32B2 / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年8月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→29.88 Å / Num. obs: 34205 / % possible obs: 98.9 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1MOQ 解像度: 1.9→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.696 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 20.9 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.88 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
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