[日本語] English
万見
- PDB-2z56: Crystal structure of G56S-propeptide:S324A-subtilisin complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z56
タイトルCrystal structure of G56S-propeptide:S324A-subtilisin complex
要素(Tk-subtilisin) x 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / propeptide / subtilisin (サブチリシン) / Thermococcus kodakaraensis
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related ...Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Alpha-Beta Plaits / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pulido, M.A. / Tanaka, S. / Sringiew, C. / You, D.J. / Matsumura, H. / Koga, Y. / Takano, K. / Kanaya, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Requirement of left-handed glycine residue for high stability of the Tk-subtilisin propeptide as revealed by mutational and crystallographic analyses
著者: Pulido, M.A. / Tanaka, S. / Sringiew, C. / You, D.J. / Matsumura, H. / Koga, Y. / Takano, K. / Kanaya, S.
履歴
登録2007年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tk-subtilisin
B: Tk-subtilisin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,32910
ポリマ－39,9832
非ポリマー3468
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area13810 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.518, 67.463, 74.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Tk-subtilisin


分子量: 32868.438 Da / 分子数: 1 / 断片: Mature domain, Residue 81-398 / 変異: S324A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
株: KOD1 / プラスミド: pET25b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P58502, サブチリシン
#2: タンパク質 Tk-subtilisin


分子量: 7114.458 Da / 分子数: 1 / 断片: Propeptide domain, Residue 5-69 / 変異: G56S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
株: KOD1 / プラスミド: pET25b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P58502, サブチリシン
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M Sodium Acetate (pH 4.6), 10%(v/v) Isopropanol, 0.2M Zinc Acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 26131 / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.561 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E1P

2e1p


解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 4.44 / SU ML: 0.133 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2095 1310 5 %RANDOM
Rwork0.18851 ---
obs0.1896 24703 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.886 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2816 0 8 154 2978
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.0212874
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2161.9543932
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02336085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4443381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.77215469
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2461
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2630.3725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.32689
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.2290.51
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2440.5213
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.310.536
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4280.310
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2260.337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3380.510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5631.51898
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47523058
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0183976
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9034.5874
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.299 88
Rwork0.242 1768

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る