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- PDB-2wou: ALK5 IN COMPLEX WITH 4-((4-((2,6-dimethyl-3-pyridyl)oxy)-2-pyridy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wou
タイトルALK5 IN COMPLEX WITH 4-((4-((2,6-dimethyl-3-pyridyl)oxy)-2-pyridyl) amino)benzenesulfonamide
要素TGF-BETA RECEPTOR TYPE-1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ALK / ATP-BINDING / KINASE INHIBITOR / NUCLEOTIDE-BINDING / TGF BETA TYPE I RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity ...extracellular structure organization / epicardium morphogenesis / parathyroid gland development / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / regulation of cardiac muscle cell proliferation / myofibroblast differentiation / positive regulation of tight junction disassembly / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / ventricular compact myocardium morphogenesis / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / positive regulation of vasculature development / regulation of epithelial to mesenchymal transition / activin receptor activity, type I / cardiac epithelial to mesenchymal transition / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor complex / mesenchymal cell differentiation / neuron fate commitment / positive regulation of extracellular matrix assembly / type II transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / receptor protein serine/threonine kinase / germ cell migration / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / coronary artery morphogenesis / activin receptor signaling pathway / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / filopodium assembly / transforming growth factor beta binding / embryonic cranial skeleton morphogenesis / response to cholesterol / I-SMAD binding / collagen fibril organization / negative regulation of chondrocyte differentiation / endothelial cell activation / skeletal system morphogenesis / lens development in camera-type eye / endothelial cell proliferation / positive regulation of filopodium assembly / anterior/posterior pattern specification / artery morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / roof of mouth development / SMAD binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / blastocyst development / regulation of protein ubiquitination / endothelial cell migration / bicellular tight junction / 上皮間葉転換 / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of cell migration / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / post-embryonic development / thymus development / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / skeletal system development / kidney development / positive regulation of apoptotic signaling pathway / 運動性 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / wound healing / cellular response to growth factor stimulus / UCH proteinases / male gonad development / nervous system development / heart development / positive regulation of cell growth / 遺伝子発現の調節 / peptidyl-serine phosphorylation / in utero embryonic development / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / エンドソーム / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / 脂質ラフト / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZZF / TGF-beta receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Debreczeni, J.E. / Norman, R.A. / Goldberg, F.W. / Ward, R.A. / Finlay, R. / Powell, S.J. / Roberts, N.J. / Dishington, A.P. / Gingell, H.J. / Wickson, K.F. / Roberts, A.L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Rapid Generation of a High Quality Lead for Transforming Growth Factor-Beta (Tgf-Beta) Type I Receptor (Alk5).
著者: Goldberg, F.W. / Ward, R.A. / Powell, S.J. / Debreczeni, J.E. / Norman, R.A. / Roberts, N.J. / Dishington, A.P. / Gingell, H.J. / Wickson, K.F. / Roberts, A.L.
履歴
登録2009年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年11月23日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-BETA RECEPTOR TYPE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3723
ポリマ－34,9391
非ポリマー4322
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.881, 77.042, 90.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-BETA RECEPTOR TYPE-1 / TRANSFORMING GROWTH FACTOR-BETA RECEPTOR TYPE I / TGF-BETA RECEPTOR TYPE I / TGF-BETA TYPE I ...TRANSFORMING GROWTH FACTOR-BETA RECEPTOR TYPE I / TGF-BETA RECEPTOR TYPE I / TGF-BETA TYPE I RECEPTOR / TBETAR-I / TGFR-1 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR R4 / SKR4 / ACTIVIN RECEPTOR-LIKE KINASE 5 / ALK-5


分子量: 34939.199 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 200-503 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P36897, receptor protein serine/threonine kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-ZZF / 4-({4-[(2,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)OXY]PYRIDIN-2-YL}AMINO)BENZENESULFONAMIDE


分子量: 370.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18N4O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細G198 AND G199 ARE CLONING ARTIFACTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.36 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING DROP METHOD. DROPS PROTEIN-PRECIPITANT 1-1, PROTEIN: 10MG/ML ALK5, PRECIPITANT: 20-30% PEG8K, 100 MM PCTP BUFFER PH 8.5-9.2, 0.2 M NAAC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月11日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→24.7 Å / Num. obs: 15281 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.74 % / Biso Wilson estimate: 25.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.74 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0055精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 16.417 / SU ML: 0.192 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.515 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES RESIDUAL ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30211 654 4.9 %RANDOM
Rwork0.22585 ---
obs0.22929 12761 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.449 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.74 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3---1.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2339 0 30 135 2504
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212438
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1351.9463299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81234002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8515299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.56723.056108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81115416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7191520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022751
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.67421486
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.112612
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14632383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6042952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9713916
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 49 -
Rwork0.211 885 -
obs--97.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9082-0.2650.54271.2553-0.16241.3137-0.0228-0.04020.0567-0.025-0.00690.00340.0158-0.05990.02960.02610.00380.01040.08310.02480.01788.024215.77782.936
21.67310.3984-0.5381.4983-0.82381.9056-0.0498-0.0498-0.1847-0.04190.008-0.03610.11970.05010.04180.03060.01270.01330.0340.04250.0668.979-5.082916.6135
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A198 - 284
2X-RAY DIFFRACTION2A285 - 500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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