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万見
- PDB-2whi: Crystal structure of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2whi
タイトルCrystal structure of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase in complex with a purine analogue inhibitor and L-methionine-S- sulfoximine phosphate.
要素GLUTAMINE SYNTHETASE 1グルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / NUCLEOTIDE-BINDING / TRANSITION STATE MIMIC / TAUT STATE / ATP-BINDING / PURINE ANALOGUE / GLNA1 / MT2278 / RV2220 / CYTOPLASM (細胞質) / SYNTHETASE
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / positive regulation of plasminogen activation / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / zymogen binding / 細胞壁 / fibronectin binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization ...nitrogen utilization / positive regulation of plasminogen activation / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / zymogen binding / 細胞壁 / fibronectin binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1AZ / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / リン酸塩 / グルタミンシンテターゼ / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nilsson, M.T. / Krajewski, W.W. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural Basis for the Inhibition of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase by Novel ATP-Competitive Inhibitors.
著者: Nilsson, M.T. / Krajewski, W.W. / Yellagunda, S. / Prabhumurthy, S. / Chamarahally, G.N. / Siddamadappa, C. / Srinivasa, B.R. / Yahiaoui, S. / Larhed, M. / Karlen, A. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: Structure of Mycobacterium Tuberculosis Glutamine Synthetase in Complex with a Transition-State Mimic Provides Functional Insights.
著者: Krajewski, W.W. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2009年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
B: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
C: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
D: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
E: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
F: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)334,26554
ポリマ－327,5086
非ポリマー6,75748
水29,7071649
1
A: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
B: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
C: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
D: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
E: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
F: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
ヘテロ分子

A: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
B: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
C: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
D: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
E: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
F: GLUTAMINE SYNTHETASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)668,530108
ポリマ－655,01712
非ポリマー13,51396
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area107920 Å2
ΔGint-1111.41 kcal/mol
Surface area168720 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33990 Å2
ΔGint-444.51 kcal/mol
Surface area104330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.210, 228.760, 202.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2058-

HOH

21F-2096-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A3 - 402
2111B3 - 402
3111C3 - 402
4111D3 - 402
5111E3 - 402
6111F3 - 402
1211A417 - 882
2211B417 - 882
3211C417 - 882
4211D417 - 882
5211E417 - 882
6211F417 - 882

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
GLUTAMINE SYNTHETASE 1 / グルタミンシンテターゼ / GLUTAMATE--AMMONIA LIGASE 1


分子量: 54584.730 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 2-478 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (結核菌)
株: H37RV / プラスミド: PTRC99C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): GJ4745
参照: UniProt: P0A590, UniProt: P9WN39*PLUS, グルタミンシンテターゼ

-
非ポリマー , 7種, 1697分子

#2: 化合物
ChemComp-1AZ / 1-(3,4-dichlorobenzyl)-3,7-dimethyl-8-morpholin-4-yl-3,7-dihydro-1H-purine-2,6-dione / 1-(3,4-ジクロロベンジル)-3,7-ジメチル-8-モルホリノ-7H-プリン-2,6(1H,3H)-ジオン


分子量: 424.281 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H19Cl2N5O3
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-P3S / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE


分子量: 260.205 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O6PS
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 238.278 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1649 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細PROTEIN EXPRESSED IN FUSION WITH A N-TERMINAL 9 AMINO ACID PEPTIDE CONTAINING A SIX HISTIDINE ...PROTEIN EXPRESSED IN FUSION WITH A N-TERMINAL 9 AMINO ACID PEPTIDE CONTAINING A SIX HISTIDINE PURIFICATION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
解説: PROTEIN ONLY COORDINATES FROM THE ISOMORPHOUS CRYSTAL FORM FOUND IN PDB ENTRY 2BVC WERE USED AS THE STARTING POINT FOR REFINEMENT.
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: EQUAL VOLUMES OF MOTHER LIQUOR (0.1 M MES, PH 6.8, 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE, 40% (V/V) PEG400) AND PROTEIN SOLUTION (30 G/L IN 0.1 M TRIS-HCL, PH 7.5, 0.125 M SODIUM CHLORIDE, 0.004 M ...詳細: EQUAL VOLUMES OF MOTHER LIQUOR (0.1 M MES, PH 6.8, 0.2 M MAGNESIUM CHLORIDE, 40% (V/V) PEG400) AND PROTEIN SOLUTION (30 G/L IN 0.1 M TRIS-HCL, PH 7.5, 0.125 M SODIUM CHLORIDE, 0.004 M MAGNESIUM CHLORIDE, 4%(V/V) DMSO, 0.001 M INHIBITOR, 0.004 M MSOP), HANGING-DROP, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 294K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→39.8 Å / Num. obs: 151747 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 86.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BVC

2bvc


解像度: 2.2→39.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 7.307 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.346 / ESU R Free: 0.215 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 403-416 ARE EXCLUDED FROM THE NCS DUE TO DIFFERENCES AS A RESULT OF CRYSTAL CONTACTS. E. COLI STRAIN GJ4745 IS ADENYLYLTRANSFERASE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 403-416 ARE EXCLUDED FROM THE NCS DUE TO DIFFERENCES AS A RESULT OF CRYSTAL CONTACTS. E. COLI STRAIN GJ4745 IS ADENYLYLTRANSFERASE DEFICIENT ( GLNE-) LONG CONTINUOUS DENSITY WAS MODELED AS PEG BASED ON THE HIGH PEG400 CONTENT IN THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23116 7666 5 %RANDOM
Rwork0.21085 ---
obs0.21186 145335 98.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.424 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2---1.81 Å20 Å2
3---1.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22626 0 408 1649 24683
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02223646
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1191.9732148
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.65852850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89724.2271164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.746153636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7815126
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.23324
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0218552
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.210224
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.215969
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1070.21488
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0510.27
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3621.514670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.636223052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.825310428
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3884.59096
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4004 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.030.05
2Btight positional0.030.05
3Ctight positional0.030.05
4Dtight positional0.030.05
5Etight positional0.030.05
6Ftight positional0.030.05
1Atight thermal0.060.5
2Btight thermal0.060.5
3Ctight thermal0.070.5
4Dtight thermal0.060.5
5Etight thermal0.060.5
6Ftight thermal0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 512 -
Rwork0.329 9320 -
obs--85.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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