+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2vsx | ||||||
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Title | Crystal Structure of a Translation Initiation Complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSLATION/HYDROLASE / ACETYLATION / ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / PROTEIN BIOSYNTHESIS / TRANSLATION REGULATION / TRANSLATION INITIATION / INITIATION FACTOR / NUCLEOTIDE-BINDING / HELICASE / HYDROLASE / CYTOPLASM / RNA-BINDING / TRANSLATION-HYDROLASE complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Deadenylation of mRNA / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / cytoplasmic translational initiation / regulation of protein metabolic process / ATP-dependent activity, acting on RNA / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / mTORC1-mediated signalling / regulation of translational initiation ...Deadenylation of mRNA / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / positive regulation of formation of translation preinitiation complex / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / cytoplasmic translational initiation / regulation of protein metabolic process / ATP-dependent activity, acting on RNA / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / mTORC1-mediated signalling / regulation of translational initiation / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / ATPase activator activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / stress granule assembly / translational initiation / translation initiation factor activity / ribosomal large subunit biogenesis / molecular condensate scaffold activity / P-body / cytoplasmic stress granule / : / RNA helicase activity / ribosome / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Schutz, P. / Bumann, M. / Oberholzer, A.E. / Bieniossek, C. / Altmann, M. / Trachsel, H. / Baumann, U. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2008 Title: Crystal Structure of the Yeast Eif4A-Eif4G Complex: An RNA-Helicase Controlled by Protein-Protein Interactions. Authors: Schutz, P. / Bumann, M. / Oberholzer, A.E. / Bieniossek, C. / Trachsel, H. / Altmann, M. / Baumann, U. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2vsx.cif.gz | 496.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2vsx.ent.gz | 408.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2vsx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vs/2vsx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vs/2vsx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2vsoC 1fukS 1hu3S 1qdeS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 44745.988 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) Plasmid: PET-28 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21 / Variant (production host): ROSETTA References: UniProt: P10081, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; In phosphorus-containing anhydrides #2: Protein | Mass: 32360.195 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: MIDDLE DOMAIN, 4A-BINDING, RESIDUES 572-854 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (brewer's yeast) Plasmid: PET-28 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P39935 #3: Chemical | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / pH: 7.2 Details: 0.2 M TARTRATE, 20 % PEG 3350, PH 7.2, 4 DEG C, 10 ,MM AMP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU RU300 / Wavelength: 1.5418 |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS-IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 15, 2002 / Details: OSMICS MIRROR |
Radiation | Monochromator: OSMIC MIRROR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 40597 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 98.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 1QDE, 1FUK, 1HU3 Resolution: 2.8→33.21 Å / SU ML: 0.41 / Phase error: 35.53 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.709 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 31.98 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→33.21 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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