[日本語] English
万見
- PDB-2vr2: Human Dihydropyrimidinase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vr2
タイトルHuman Dihydropyrimidinase
要素DIHYDROPYRIMIDINASE
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HYDANTOINASE / METAL-BINDING / DISEASE MUTATION / DIHYDROPYRIMIDINE AMIDOHYDROLASE / DIHYDROPYRIMIDINASE / NUCLEOTIDE METABOLISM (ヌクレオチド) / DHP / DPYS / DHPASE / ZN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


thymine binding / pyrimidine nucleoside catabolic process / pyrimidine nucleobase catabolic process / uracil binding / dihydropyrimidinase / thymine catabolic process / dihydropyrimidinase activity / uracil catabolic process / beta-alanine metabolic process / Pyrimidine catabolism ...thymine binding / pyrimidine nucleoside catabolic process / pyrimidine nucleobase catabolic process / uracil binding / dihydropyrimidinase / thymine catabolic process / dihydropyrimidinase activity / uracil catabolic process / beta-alanine metabolic process / Pyrimidine catabolism / amino acid binding / phosphoprotein binding / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropyrimidinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Welin, M. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. ...Welin, M. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Wikstrom, M. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Human Dihydropyrimidinase
著者: Welin, M. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, ...著者: Welin, M. / Karlberg, T. / Andersson, J. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. / Johansson, I. / Kallas, A. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Wikstrom, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2008年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22015年5月6日Group: Structure summary
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DIHYDROPYRIMIDINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4334
ポリマ－59,2661
非ポリマー1663
水181
1
A: DIHYDROPYRIMIDINASE
ヘテロ分子

A: DIHYDROPYRIMIDINASE
ヘテロ分子

A: DIHYDROPYRIMIDINASE
ヘテロ分子

A: DIHYDROPYRIMIDINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,73116
ポリマ－237,0664
非ポリマー66512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area15460 Å2
ΔGint-70.2 kcal/mol
Surface area73770 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.650, 89.650, 219.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

-
要素

#1: タンパク質 DIHYDROPYRIMIDINASE / / DHPASE / DHP / DIHYDROPYRIMIDINE AMIDOHYDROLASE / HYDANTOINASE


分子量: 59266.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q14117, dihydropyrimidinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF CHYMOTRYPSIN AND THE MOST PROBABLE SEQUENCE IN ...THE PROTEIN WAS CO-CRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF CHYMOTRYPSIN AND THE MOST PROBABLE SEQUENCE IN THE CRYSTAL IS AAPSRLLIRG GRVVNDDFSE VADVLVEDGV VRALGHDLLP PGGAPAGLRV LDAAGKLVLP GGIDTHTHMQ FPFMGSRSID DFHQGTKAAL SGGTTMIIDF AIPQKGGSLI EAFETWRSWA DPKVCCDYSL HVAVTWWSDQ VKEEMKILVQ DKGVNSFKMF MAYKDLYMVT DLELYEAFSR CKEIGAIAQV HAENGDLIAE GAKKMLALGI TGPEGHELCR PEAVEAEATL RAITIASAVN CPLYIVHVMS KSAAKVIADA RRDGKVVYGE PIAASLGTDG THYWNKEWHH AAHHVMGPPL RPDPSTPDFL MNLLANDDLT TTGTDNCTFN TCQKALGKDD FTKIPNGVNG VEDRMSVIWE KGVHSGKMDE NRFVAVTSTN AAKIFNLYPR KGRIAVGSDA DIVIWDPKGT RTISAKTHHQ AVNFNIFEGM VCHGVPLVTI SRGKVVYEAG VFSVTAGDGK FIPRKPFAEY IYKRIKQRDR TCTPTPVERA PYKGEVATL

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.35 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 70% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月12日 / 詳細: TOROIDAL ZERODUR MIRROR
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), GE(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 13425 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 17.23 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 26.63
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 17.94 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 6.01 / % possible all: 99.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FTW

2ftw


解像度: 2.8→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 34.948 / SU ML: 0.306 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.386 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 38-48 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 682 5.1 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.203 12742 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.45 Å22.23 Å20 Å2
2--4.45 Å20 Å2
3----6.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3693 0 3 1 3697
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0223777
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9451.9445120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9115476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.05423.62163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.4115630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9951524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022855
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.170.21714
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.22556
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1440.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0980.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1521.52418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.27323821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32131522
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5414.51299
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.378 43
Rwork0.313 881
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.2677 Å / Origin y: -15.0606 Å / Origin z: -20.2493 Å
111213212223313233
T-0.1482 Å20.0035 Å20.0234 Å2-0.0047 Å2-0.147 Å2---0.0836 Å2
L1.3546 °20.0399 °2-0.1525 °2-1.2594 °2-0.0466 °2--1.8809 °2
S-0.0534 Å °0.1909 Å °-0.1937 Å °-0.266 Å °-0.1482 Å °0.2629 Å °0.3662 Å °-0.2504 Å °0.2015 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る