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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2vf5 | ||||||
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タイトル | Glucosamine-6-phosphate synthase in complex with glucosamine-6- phosphate | ||||||
要素 | GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / GLUCOSAMINE-6- PHOSPHATE SYNTHASE / N TERMINAL NUCLEOPHILE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / AMIDOTRANSFERASE / AMMONIA-CHANNELING / AMINOTRANSFERASE (アミノ基転移酵素) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Mouilleron, S. / Golinelli-Pimpaneau, B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008 タイトル: Ordering of C-Terminal Loop and Glutaminase Domains of Glucosamine-6-Phosphate Synthase Promotes Sugar Ring Opening and Formation of the Ammonia Channel. 著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M.-A. / Golinelli-Pimpaneau, B. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006 タイトル: Glutamine Binding Opens the Ammonia Channel and Activates Glucosamine-6-P Synthase. 著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M.-A. / Golinelli-Pimpaneau, B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2vf5.cif.gz | 87.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2vf5.ent.gz | 63.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2vf5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vf/2vf5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vf/2vf5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 66846.016 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PMA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) |
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#2: 糖 | ChemComp-GLP / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.36 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 5.5 / 詳細: 8% PEG4000, 0.2 M SODIUM ACETATE PH 5.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.07225 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月21日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.07225 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 15522 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 5.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1MOQ 解像度: 2.9→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 12.78 / SU ML: 0.24 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.608 / ESU R Free: 0.316 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE GLUTAMINASE DOMAIN THAT WAS DISORDERED WAS NOT MODELLED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.46 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
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拘束条件 |
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