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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2v87 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of RAG2-PHD finger in complex with H3R2me2sK4me3 peptide | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / V(D)J RECOMBINATION (V(D)J遺伝子再構成) / COVALENT MODIFICATIONS / RAG / HISTONE (ヒストン) / NUCLEUS (細胞核) / NUCLEASE (ヌクレアーゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素) / PHD FINGER / DNA-BINDING / RECOMBINASE / ENDONUCLEASE (エンドヌクレアーゼ) / SYMMETRIC DIMETHYLATED ARGININE / TRIMETHYL LYSINE / DNA RECOMBINATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / mature B cell differentiation involved in immune response / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / DNA recombinase complex / PKMTs methylate histone lysines / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation ...Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / mature B cell differentiation involved in immune response / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / DNA recombinase complex / PKMTs methylate histone lysines / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / pre-B cell allelic exclusion / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of organ growth / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / V(D)J遺伝子再構成 / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / T cell differentiation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / B cell differentiation / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / T cell differentiation in thymus / 遺伝子発現 / chromatin organization / DNA recombination / sequence-specific DNA binding / defense response to bacterium / protein heterodimerization activity / chromatin binding / クロマチン / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Ramon-Maiques, S. / Yang, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007 タイトル: The Plant Homeodomain Finger of Rag2 Recognizes Histone H3 Methylated at Both Lysine-4 and Arginine-2. 著者: Ramon-Maiques, S. / Kuo, A.J. / Carney, D. / Matthews, A.G.W. / Oettinger, M.A. / Gozani, O. / Yang, W. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2007 タイトル: Rag2 Phd Finger Couples Histone H3 Lysine 4 Trimethylation with V(D)J Recombination. 著者: Matthews, A.G.W. / Kuo, A.J. / Ramon-Maiques, S. / Han, S. / Champagne, K.S. / Ivanov, D. / Gallardo, M. / Carney, D. / Cheung, P. / Ciccone, D.N. / Walter, K.L. / Utz, P.J. / Shi, Y. / ...著者: Matthews, A.G.W. / Kuo, A.J. / Ramon-Maiques, S. / Han, S. / Champagne, K.S. / Ivanov, D. / Gallardo, M. / Carney, D. / Cheung, P. / Ciccone, D.N. / Walter, K.L. / Utz, P.J. / Shi, Y. / Kutateladze, T.G. / Yang, W. / Gozani, O. / Oettinger, M.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2v87.cif.gz | 57.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2v87.ent.gz | 40.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2v87.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/2v87 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/2v87 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9360.498 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 414-487 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21784 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1434.665 Da / 分子数: 2 断片: H3 (1-21), BIOTINYLATED AT C-TERMINUS, UNP RESIDUES 2-14 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYMMETRIC DI-METHYLATED R2 AND TRI-METHYLATED K4 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P84228 #3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | N-TERMINAL SEGMENT GPLGSPEFG ARE CARRIED OVER FROM THE EXPRESSION | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.47 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: VAPOR DIFFUSION. HANGING DROP. 22% PEG 3350, 120-240 MM OF POTASSIUM FORMATE. TEMPERATURE 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU-MSC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年8月17日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 19094 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 27.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 25.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 87.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2V83 解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.0069 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.7944 Å2 / ksol: 0.344311 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 27.18 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.184 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.061 / Total num. of bins used: 18
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