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- PDB-2r4q: The structure of a domain of fruA from Bacillus subtilis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r4q
タイトルThe structure of a domain of fruA from Bacillus subtilis
要素Phosphotransferase system (PTS) fructose-specific enzyme IIABC componentPEP group translocation
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Phosphotransferase system / Fructose specific IIB subunit / pfam02379 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Membrane (生体膜) / Sugar transport / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-D-fructose phosphotransferase / protein-N(PI)-phosphohistidine-fructose phosphotransferase system transporter activity / protein-phosphocysteine-sugar phosphotransferase activity / carbohydrate:proton symporter activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / membrane => GO:0016020 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, IIA component fructose subfamily / Phosphotransferase system, fructose IIC component / Phosphotransferase system, fructose-specific IIB subunit / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 ...Phosphotransferase system, IIA component fructose subfamily / Phosphotransferase system, fructose IIC component / Phosphotransferase system, fructose-specific IIB subunit / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 / PTS_EIIA type-2 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2/3 / PTS system IIB component-like superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIB subunit / Phosphotransferase/anion transporter / Response regulator / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system fructose-specific EIIABC component
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Sather, A. / Nocek, B. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: The structure of a domain of fruA from Bacillus subtilis.
著者: Cuff, M.E. / Sather, A. / Nocek, B. / Clancy, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2007年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotransferase system (PTS) fructose-specific enzyme IIABC component


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6101
ポリマ－11,6101
非ポリマー00
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.661, 43.661, 110.896
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-289-

HOH

詳細Authors state that the biological unit of this polypeptide is unknown.

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要素

#1: タンパク質 Phosphotransferase system (PTS) fructose-specific enzyme IIABC component / PEP group translocation / Fructose PTS IIABC


分子量: 11609.996 Da / 分子数: 1 / 断片: Targeted domain: Residues 171-273 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
生物種: Bacillus subtilis枯草菌 / 株: 168 / 遺伝子: fruA, BSU14400 / プラスミド: pMCSG7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P71012
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES pH 7.5, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97921, 0.97940
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月5日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979211
20.97941
Reflection冗長度: 11.4 % / Av σ(I) over netI: 12.3 / 数: 167802 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.97 / D res high: 1.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 14676 / % possible obs: 98.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.955090.810.0576.2610.9
3.133.9597.510.0493.55512.1
2.743.1398.510.0593.08912.7
2.492.7498.810.0652.43513.1
2.312.4999.510.0671.97813.1
2.172.3199.610.0691.64713.2
2.062.1799.810.081.50713.3
1.972.0699.710.0911.28813.3
1.91.9799.910.1081.18513.4
1.831.910010.1391.0113.5
1.771.8310010.1880.90912.5
1.721.7710010.2290.8529.4
1.681.7299.810.2850.7297.9
1.641.6897.710.330.7076.7
1.61.6490.810.4040.6945.6
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 14676 / Num. obs: 14676 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.974 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.404 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 876 / Χ2: 0.694 / % possible all: 90.8

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing MADD res high: 1.6 Å / D res low: 40.62 Å / FOM : 0.401 / FOM acentric: 0.445 / FOM centric: 0.198 / 反射: 14650 / Reflection acentric: 12051 / Reflection centric: 2599
Phasing MAD set

最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 40.62 Å

IDR cullis acentricR cullis centricLoc acentricLoc centricPower acentricPower centricReflection acentricReflection centric
11.8510.10.100120512599
20.940.882.33.30.50.44119762551
Phasing MAD set shell
ID解像度 (Å)R cullis acentricR cullis centricLoc acentricLoc centricPower acentricPower centricReflection acentricReflection centric
110.03-40.621.410.40.2001944
15.72-10.031.6910.40.200167121
14-5.721.3710.30.200457183
13.08-41.1910.20.200883283
12.5-3.081.7410.10.1001446370
12.11-2.51.910.10002164462
11.82-2.113.09100002990539
11.6-1.8218.68100003925597
210.03-40.620.790.585.63.61.041.631944
25.72-10.030.690.623.34.11.581.16166120
24-5.720.750.683.33.91.170.99457178
23.08-40.840.852.53.51.10.68883282
22.5-3.080.880.871.92.90.910.541446370
22.11-2.50.960.961.930.580.362164445
21.82-2.110.990.981.930.350.22989536
21.6-1.82112.73.70.150.093852576
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se25.434150.4730.9330.1110
2Se33.397660.2361.2680.0280
3Se24.249190.3061.280.1890
4Se55.811960.2671.2510.1970
5Se22.907970.4720.9330.111-0.046
6Se33.008280.2361.2680.028-0.055
7Se23.797840.3061.280.189-0.015
8Se56.886120.2671.250.197-0.036
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
10.03-40.620.4890.650.419631944
5.72-10.030.6990.8170.536288167121
4-5.720.6620.7430.459640457183
3.08-40.6260.7180.3391166883283
2.5-3.080.5990.6810.27618161446370
2.11-2.50.5030.5750.16526262164462
1.82-2.110.3890.4420.09735292990539
1.6-1.820.1550.1740.03245223925597
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 14650
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
5.08-10042.40.841502
3.99-5.0845.10.895502
3.47-3.9949.60.883512
3.14-3.4749.40.873507
2.91-3.1448.70.857503
2.74-2.91440.908509
2.6-2.74490.879519
2.48-2.648.70.876511
2.38-2.4850.20.893506
2.3-2.3851.30.879516
2.22-2.354.40.884540
2.15-2.2251.80.88560
2.09-2.1552.90.892551
2.03-2.0955.70.899605
1.98-2.03550.875590
1.93-1.9856.90.856605
1.88-1.9358.80.845629
1.84-1.8863.70.85639
1.8-1.8466.30.815660
1.76-1.868.30.821667
1.73-1.7674.10.811673
1.69-1.7374.30.828700
1.66-1.6976.40.825696
1.63-1.6677.40.787689
1.6-1.6381.70.791759

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法5位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELXD位相決定
SHELXEモデル構築
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
ARP/wARPモデル構築
CCP4位相決定
Oモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→23.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.557 / SU ML: 0.066 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.105
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 740 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.2 14648 --
obs0.2 14648 98.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.751 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→23.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数775 0 0 209 984
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.9891165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4075118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.12225.93832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.17115173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.765154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02630
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2430
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.2609
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2930.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2530.236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8451.5573
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2732907
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.663310
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3424.5255
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 61 -
Rwork0.295 909 -
all-970 -
obs--91.51 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.3997 Å / Origin y: 23.6758 Å / Origin z: -5.7741 Å
111213212223313233
T-0.0884 Å2-0.017 Å20.0145 Å2--0.1487 Å20.0045 Å2---0.13 Å2
L2.1998 °2-0.0902 °20.0982 °2-2.2209 °2-0.227 °2--3.3047 °2
S0.0888 Å °-0.0527 Å °-0.0795 Å °-0.2556 Å °-0.1132 Å °0.0126 Å °0.0586 Å °0.0772 Å °0.0244 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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