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- PDB-2r0n: The effect of a Glu370Asp mutation in Glutaryl-CoA Dehydrogenase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r0n
タイトルThe effect of a Glu370Asp mutation in Glutaryl-CoA Dehydrogenase on Proton Transfer to the Dienolate Intermediate
要素Glutaryl-CoA dehydrogenaseグルタリルCoAデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Glutaryl-CoA Dehydrogenase (グルタリルCoAデヒドロゲナーゼ) / Flavoprotein (フラボタンパク質) / Isomerase (異性化酵素) / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Disease mutation / FAD / Mitochondrion (ミトコンドリア) / Polymorphism / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


glutaryl-CoA dehydrogenase (ETF) / glutaryl-CoA dehydrogenase activity / tryptophan metabolic process / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / Lysine catabolism / fatty-acyl-CoA binding / flavin adenine dinucleotide binding / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal ...Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / 3-thiaglutaryl-CoA / Glutaryl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rao, K.S. / Albro, M. / Fu, Z. / Narayanan, B. / Baddam, S. / Lee, H.J. / Kim, J.J. / Frerman, F.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: The effect of a Glu370Asp mutation in glutaryl-CoA dehydrogenase on proton transfer to the dienolate intermediate.
著者: Rao, K.S. / Fu, Z. / Albro, M. / Narayanan, B. / Baddam, S. / Lee, H.J. / Kim, J.J. / Frerman, F.E.
履歴
登録2007年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaryl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2023
ポリマ－43,5171
非ポリマー1,6852
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Glutaryl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glutaryl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glutaryl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Glutaryl-CoA dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,80812
ポリマ－174,0674
非ポリマー6,7418
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
Buried area24690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.650, 114.650, 126.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Glutaryl-CoA dehydrogenase / グルタリルCoAデヒドロゲナーゼ / GCD


分子量: 43516.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q92947, グルタリルCoAデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-TGC / 3-thiaglutaryl-CoA / (3R,5S,9R)-1-[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]-3,5,9-trihydroxy-8,8-dimethyl-10,14,19-trioxo-2,4,6-trioxa-18,21-dithia-11,15-diaza-3,5-diphosphatricosan-23-oic acid 3,5-dioxide / S-[[(2-ヒドロキシ-2-オキソエチル)チオ]アセチル]補酵素A


分子量: 899.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O19P3S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.49 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MES buffer, PEG5KMME, Ammonium Sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→29.34 Å / Num. obs: 20459 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 1704 / Rsym value: 0.28 / % possible all: 77.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MERLOT位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SIQ

1siq


解像度: 2.3→29.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 262931.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1595 7.8 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-20405 90.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.8604 Å2 / ksol: 0.356445 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å21.47 Å20 Å2
2--2.61 Å20 Å2
3----5.22 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3011 0 109 130 3250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 123 7.3 %
Rwork0.346 1572 -
obs-1572 77.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4fad.parfad.top
X-RAY DIFFRACTION5tgc.partgc.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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