+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2qxz | ||||||
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Title | pectate lyase R236F from Xanthomonas campestris | ||||||
Components | pectate lyase II | ||||||
Keywords | LYASE / pectate lyase | ||||||
Function / homology | Function and homology information pectate lyase activity / polysaccharide catabolic process / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Xanthomonas campestris pv. campestris (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.12 Å | ||||||
Authors | Garron, M.L. / Shaya, D. | ||||||
Citation | Journal: Appl.Environ.Microbiol. / Year: 2008 Title: Improvement of the thermostability and activity of a pectate lyase by single amino acid substitutions, using a strategy based on melting-temperature-guided sequence alignment. Authors: Xiao, Z. / Bergeron, H. / Grosse, S. / Beauchemin, M. / Garron, M.L. / Shaya, D. / Sulea, T. / Cygler, M. / Lau, P.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2qxz.cif.gz | 147.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2qxz.ent.gz | 113.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2qxz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/2qxz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qx/2qxz | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2qy1C 2qx3S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35265.062 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: R236F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Xanthomonas campestris pv. campestris (bacteria) Species: Xanthomonas campestris / Strain: pv. campestris / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8P6Z9 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.31 Å3/Da / Density % sol: 46.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 25% PEG 3350, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 / Wavelength: 1.5418 |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS HTC / Detector: IMAGE PLATE / Date: Apr 19, 2007 |
Radiation | Monochromator: none / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.12→69.5 Å / Num. all: 32855 / Num. obs: 32855 / % possible obs: 85.3 % |
Reflection shell | Highest resolution: 2.12 Å / Num. unique all: 29174 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2qx3 Resolution: 2.12→69.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 7.512 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.313 / ESU R Free: 0.194 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 5.838 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.12→69.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.12→2.172 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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