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- PDB-2qs1: Crystal structure of the GluR5 ligand binding core dimer in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qs1
タイトルCrystal structure of the GluR5 ligand binding core dimer in complex with UBP315 at 1.80 Angstroms resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 1グルタミン酸受容体
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / Cell junction (細胞結合) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Ion transport / Ionic channel (イオンチャネル) / Phosphorylation (リン酸化) / Postsynaptic cell membrane / Receptor / RNA editing (RNAエディティング) / Synapse (シナプス) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid secretion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential ...gamma-aminobutyric acid secretion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / glutamate binding / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / 脱分極 / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / establishment of localization in cell / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / postsynaptic density membrane / regulation of synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / nervous system development / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic density / receptor complex / neuronal cell body / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UB1 / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Alushin, G.M. / Jane, D.E. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Neuropharmacology / 年: 2011
タイトル: Binding site and ligand flexibility revealed by high resolution crystal structures of GluK1 competitive antagonists.
著者: Alushin, G.M. / Jane, D. / Mayer, M.L.
履歴
登録2007年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年8月22日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9938
ポリマ－58,4232
非ポリマー1,5706
水6,593366
1
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9938
ポリマ－58,4232
非ポリマー1,5706
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2250 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9938
ポリマ－58,4232
非ポリマー1,5706
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area2780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.823, 97.816, 129.043
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

CL

21B-502-

CL

31A-767-

HOH

詳細The symmetry operator to build the biological dimer for chain A is x,-y,-z

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 1 / グルタミン酸受容体 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29211.531 Da / 分子数: 2 / 変異: E258S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 1-2 are a cloning artefact. Residues 3-116 and 119-258 correspond to P 22756 residues 446-559 and 682-821, and are linked by residues 117-118. Residue 258 is engineered.
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik1, Glur5 / プラスミド: pET 22b (modified) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: P22756
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-UB1 / 3-({3-[(2S)-2-amino-2-carboxyethyl]-5-methyl-2,6-dioxo-3,6-dihydropyrimidin-1(2H)-yl}methyl)-4,5-dibromothiophene-2-carboxylic acid


分子量: 511.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H13Br2N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 366 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: 18% PEG 1K, 100 mM Tris-Cl, 2.5 mM UBP315, pH 8.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: その他 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年12月2日
放射モノクロメーター: Osmic Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 57347 / Num. obs: 57347 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 27.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 4.73 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 2F34

2f34


解像度: 1.8→21.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 4.598 / SU ML: 0.079 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21916 2884 5 %RANDOM
Rwork0.19756 ---
all0.19864 54463 --
obs0.19864 54463 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.393 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→21.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4014 0 86 366 4466
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224348
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3311.9965881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2615537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.3724.365181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.73815819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7541524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023234
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.22107
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.23079
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.287
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0870.249
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5231.52695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.86724230
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.29431950
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.94.51651
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 223 -
Rwork0.24 3937 -
obs--99.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.88480.54430.5161.55731.13462.5850.1615-0.0014-0.12430.18970.1122-0.17030.39630.2193-0.27370.0835-0.0039-0.04140.0619-0.02320.0427-12.11662.194315.7107
21.08970.41760.36421.20411.46852.61890.2614-0.2231-0.41680.40930.4143-0.63420.65490.8544-0.67570.03920.1485-0.19940.1508-0.14840.1650.3405-3.640511.461
31.57350.54-1.14160.8265-0.48582.51130.11430.1750.16580.0040.15080.1116-0.2074-0.3652-0.26510.0579-0.00880.02140.08070.03780.0415-46.2553-12.279316.3905
41.22740.3357-1.42221.1109-0.47242.80340.42040.38130.6195-0.18230.25590.4239-0.8657-0.6385-0.67630.13880.14020.15460.03280.18640.1655-52.07060.072320.8785
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 1274 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2AA128 - 254128 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3BB4 - 1274 - 127
4X-RAY DIFFRACTION4BB128 - 254128 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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