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万見
- PDB-2qkh: Crystal structure of the extracellular domain of human GIP recept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qkh
タイトルCrystal structure of the extracellular domain of human GIP receptor in complex with the hormone GIP
要素
  • Glucose-dependent insulinotropic polypeptide
  • Glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN/HORMONE / GPCR (Gタンパク質共役受容体) / incretin / hormone-GPCR complex / extracellular domain / ligand binding domain (リガンド) / ECD / glugacon receptor family / hormone recognition fold / diabetes (糖尿病) / helix formation / Cleavage on pair of basic residues / Polymorphism / Alternative splicing (選択的スプライシング) / G-protein coupled receptor (Gタンパク質共役受容体) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Membrane (生体膜) / Transducer (トランスデューサー) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / SIGNALING PROTEIN-HORMONE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


gastric inhibitory polypeptide receptor binding / gastric inhibitory peptide receptor activity / glucagon family peptide binding / digestive system development / gastric inhibitory peptide signaling pathway / glucagon receptor binding / regulation of fatty acid biosynthetic process / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / endocrine pancreas development ...gastric inhibitory polypeptide receptor binding / gastric inhibitory peptide receptor activity / glucagon family peptide binding / digestive system development / gastric inhibitory peptide signaling pathway / glucagon receptor binding / regulation of fatty acid biosynthetic process / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / endocrine pancreas development / response to selenium ion / response to fatty acid / G protein-coupled peptide receptor activity / response to acidic pH / positive regulation of glucose transmembrane transport / triglyceride homeostasis / exploration behavior / response to lipid / response to starvation / peptide hormone binding / regulation of insulin secretion / response to axon injury / response to amino acid / positive regulation of cAMP-mediated signaling / response to glucose / sensory perception of pain / activation of adenylate cyclase activity / adult locomotory behavior / response to nutrient / generation of precursor metabolites and energy / long-term synaptic potentiation / female pregnancy / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / hormone activity / response to organic cyclic compound / 記憶 / response to peptide hormone / Glucagon-type ligand receptors / response to calcium ion / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (s) signalling events / secretory granule lumen / cell surface receptor signaling pathway / response to xenobiotic stimulus / 小胞体 / neuronal cell body / シグナル伝達 / extracellular space / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
グルコース依存性インスリン分泌刺激ポリペプチド / GPCR, family 2, gastric inhibitory polypeptide receptor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Glucagon/GIP/secretin/VIP / ペプチドホルモン / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain ...グルコース依存性インスリン分泌刺激ポリペプチド / GPCR, family 2, gastric inhibitory polypeptide receptor / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Glucagon/GIP/secretin/VIP / ペプチドホルモン / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Few Secondary Structures / イレギュラー
類似検索 - ドメイン・相同性
methyl-beta-cyclodextrin / D(-)-TARTARIC ACID / グルコース依存性インスリン分泌刺激ポリペプチド / Gastric inhibitory polypeptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Parthier, C. / Kleinschmidt, M. / Neumann, P. / Rudolph, R. / Manhart, S. / Schlenzig, D. / Fanghanel, J. / Rahfeld, J.-U. / Demuth, H.-U. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of the incretin-bound extracellular domain of a G protein-coupled receptor
著者: Parthier, C. / Kleinschmidt, M. / Neumann, P. / Rudolph, R. / Manhart, S. / Schlenzig, D. / Fanghanel, J. / Rahfeld, J.-U. / Demuth, H.-U. / Stubbs, M.T.
履歴
登録2007年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Glucose-dependent insulinotropic polypeptide
A: Glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7834
ポリマ－20,3822
非ポリマー1,4012
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.007, 84.007, 180.947
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Glucose-dependent insulinotropic polypeptide / Gastric inhibitory polypeptide / GIP


分子量: 4990.586 Da / 分子数: 1 / 断片: Sequence database residues 52-93 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide is naturally found in Homo Sapiens (human).
参照: UniProt: P09681
#2: タンパク質 Glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor / Gastric inhibitory polypeptide receptor / GIP-R


分子量: 15390.996 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular domain, residues 29-138 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GIPR / プラスミド: pET-28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P48546
#3: 多糖 Cyclic 2,3-di-O-methyl-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-methyl-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2,6-di-O- ...Cyclic 2,3-di-O-methyl-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-methyl-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2,6-di-O-methyl-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-methyl-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-3-O-methyl-alpha-D-glucopyranose / methyl-beta-cyclodextrin


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 薬物デリバリードラッグデリバリーシステム
分子量: 1251.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: cyclic oligosaccharide / 参照: methyl-beta-cyclodextrin
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/5,7,7/[a2122h-1a_1-5_2*OC_3*OC][a2122h-1a_1-5_3*OC][a2122h-1a_1-5][a2122h-1a_1-5_2*OC][a2122h-1a_1-5_2*OC_6*OC]/1-2-3-3-4-5-4/a1-g4_a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1_f4-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
#4: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸 / 酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.2 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 100 mM HEPES, 1 M potassium-sodium tartrate, 9% Methyl-beta-cyclodextrin, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年8月28日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 49.2 % / Av σ(I) over netI: 9.3 / 数: 1342132 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Χ2: 0.92 / D res high: 1.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 27297 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.665010010.070.87250.1
2.913.6610010.0790.90651
2.542.9110010.1071.0150.8
2.312.5410010.1431.03550.4
2.142.3110010.21.01149.9
2.022.1410010.2830.89649.8
1.912.0210010.4550.96249.2
1.831.9110010.5990.77748.9
1.761.8310010.7750.79148.4
1.71.7610010.9670.9343.2
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 19684 / Num. obs: 19647 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 50.1 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 48.9 % / Rmerge(I) obs: 0.538 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / Num. unique all: 1942 / Χ2: 1.009 / % possible all: 100

-
位相決定

Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 27296
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
6.72-10023.70.816506
5.25-6.7226.10.884512
4.56-5.2522.30.922501
4.09-4.5620.20.931567
3.74-4.0920.10.928633
3.46-3.7420.60.92667
3.24-3.4623.10.922715
3.06-3.2425.10.913784
2.9-3.0627.40.899788
2.77-2.9270.905837
2.65-2.7727.10.902869
2.55-2.65260.9924
2.46-2.5527.40.897963
2.37-2.46290.892969
2.3-2.3726.80.9031027
2.23-2.329.50.9041027
2.17-2.2326.70.9111065
2.11-2.1726.30.8981107
2.06-2.1125.20.9091136
2.01-2.0625.50.9031162
1.96-2.0126.30.9031177
1.92-1.9628.20.8661201
1.88-1.9227.40.8981240
1.84-1.8828.80.8951253
1.81-1.8428.10.8951299
1.77-1.8128.20.8961301
1.74-1.7731.10.8761337
1.7-1.7438.20.8361729

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法5位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 3.667 / SU ML: 0.057 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.092
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 1004 5.1 %RANDOM
Rwork0.166 ---
all0.18329 19684 --
obs0.167 18643 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.771 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.07 Å20.54 Å20 Å2
2--1.07 Å20 Å2
3----1.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.092 Å0.127 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1028 0 84 138 1250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0211162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1751.9891593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1135128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.15823.3959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.10115154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.139158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2173
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02868
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.3529
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.5837
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.5189
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4220.342
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3160.523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.712646
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.533999
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7462606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6343592
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.951 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 62 -
Rwork0.179 1349 -
obs-1411 97.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1797-0.48961.79141.3689-0.72153.6442-0.11530.06710.11380.01870.0394-0.1025-0.11510.32910.0759-0.3064-0.2748-0.2459-0.2534-0.2451-0.23729.4329.56646.108
220.7615-7.88445.08294.2071-1.70332.48740.06740.0101-0.1530.0756-0.07180.1306-0.0179-0.05020.0045-0.2996-0.2708-0.2259-0.2506-0.2353-0.23918.7427.60643.542
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AB29 - 12226 - 119
2X-RAY DIFFRACTION2BA1 - 321 - 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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