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- PDB-2poa: Schistosoma mansoni Sm14 Fatty Acid-Binding Protein: improvement ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2poa
タイトルSchistosoma mansoni Sm14 Fatty Acid-Binding Protein: improvement of protein stability by substitution of the single Cys62 residue
要素14 kDa fatty acid-binding protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫) / fatty acid binding protein / site directed mutagenesis / protein stability (フォールディング) / molecular dynamics (分子動力学法) / vaccine antigen
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
14 kDa fatty acid-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics using dyana software, further minimization with discover module of the insight package
データ登録者Ramos, C.R.R. / Oyama Jr., S. / Sforca, M.L. / Pertinhez, T.A. / Ho, P.L. / Spisni, A.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2009
タイトル: Stability improvement of the fatty acid binding protein Sm14 from S. mansoni by Cys replacement: Structural and functional characterization of a vaccine candidate.
著者: Ramos, C.R. / Spisni, A. / Oyama, S. / Sforca, M.L. / Ramos, H.R. / Vilar, M.M. / Alves, A.C. / Figueredo, R.C. / Tendler, M. / Zanchin, N.I. / Pertinhez, T.A. / Ho, P.L.
履歴
登録2007年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14 kDa fatty acid-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8631
ポリマ－14,8631
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)17 / 40target function
代表モデルモデル #17fewest violations

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要素

#1: タンパク質 14 kDa fatty acid-binding protein / Sm14-M20 / Sm14


分子量: 14862.772 Da / 分子数: 1 / 変異: C62V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
プラスミド: pAE-Sm14(C62V) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29498

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA
121HN(CO)CA
131HN(CA)CB
141CBCA(CO)NH
1523D 13C-separated NOESY
1613D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: the structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1U-15N, 13C; 50 mM phosphate buffer pH 6.3; 0.05% sodium Azide; 95% H2O, 5% D2O.95% H2O/5% D2O
2U-15N, 13C; 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 50 mM phosphate buffer / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guntert, Braun and Wuthrich構造決定
Discover精密化
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics using dyana software, further minimization with discover module of the insight package
ソフトェア番号: 1
詳細: minimization were conducted with 5000 iterations using steepest descents algorithim until the maximum derivative is less than 1.000 kcal/A followed by 50000 iterations using conjugate ...詳細: minimization were conducted with 5000 iterations using steepest descents algorithim until the maximum derivative is less than 1.000 kcal/A followed by 50000 iterations using conjugate gradients until the maximum derivative is less than 0.00100cal/A
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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