[日本語] English
万見
- PDB-2pc1: Crystal structure of acetyltransferase GNAT family (NP_688560.1) ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pc1
タイトルCrystal structure of acetyltransferase GNAT family (NP_688560.1) from Streptococcus agalactiae 2603 at 1.28 A resolution
要素Acetyltransferase, GNAT family
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NP_688560.1 / acetyltransferase GNAT family / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性N-acetyltransferase activity / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Acetyltransferase, GNAT family
機能・相同性情報
生物種Streptococcus agalactiae 2603V/R (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of acetyltransferase GNAT family (NP_688560.1) from Streptococcus agalactiae 2603 at 1.28 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Acetyltransferase, GNAT family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9664
ポリマ－23,6821
非ポリマー2843
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.480, 37.650, 41.500
Angle α, β, γ (deg.)94.220, 109.420, 113.080
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質 Acetyltransferase, GNAT family /


分子量: 23681.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus agalactiae 2603V/R (バクテリア)
生物種: Streptococcus agalactiae / 株: 2603 V/R / 遺伝子: NP_688560.1, SAG1567 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q8DYC0, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.79
詳細: NANODROP, 1.91M Ammonium sulfate, 0.1M Tris-HCl pH 7.79, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162, 0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月15日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979391
反射解像度: 1.28→25.959 Å / Num. obs: 73297 / % possible obs: 78.3 % / Biso Wilson estimate: 13.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 9.99
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.28-1.330.4221.622396249928.2
1.33-1.380.3512.23324339638.6
1.38-1.440.2662.94788491754.9
1.44-1.520.213.67986797182
1.52-1.610.14357984804989.4
1.61-1.740.09778942892291.8
1.74-1.910.06110.18236838892.7
1.91-2.190.036158796892593.9
2.190.02818.68610884094.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.28→25.959 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 1.712 / SU ML: 0.034 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.054
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. SO4 AND GLYCEROL WERE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION AND CRYOPROTECTION CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 1905 5.1 %RANDOM
Rwork0.167 ---
all0.167 ---
obs0.167 37027 79.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.664 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20.16 Å2-0.05 Å2
2--0.24 Å20.34 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→25.959 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1375 0 16 179 1570
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221504
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021336
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.9452056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78833106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2335198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.77424.56881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.4715255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.368159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021722
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02316
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.21413
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.2740
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2380.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8923941
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3873373
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6951437
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0588674
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.47911606
LS精密化 シェル解像度: 1.28→1.313 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 36 -
Rwork0.293 924 -
obs-960 27.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.079 Å / Origin y: 26.729 Å / Origin z: 12.492 Å
111213212223313233
T-0.0195 Å20.0085 Å20.0022 Å2--0.0234 Å2-0.0177 Å2--0.0064 Å2
L1.2475 °20.1855 °2-0.1538 °2-1.0151 °2-0.3522 °2--0.5476 °2
S-0.0211 Å °0.0049 Å °-0.096 Å °0.0207 Å °0.0029 Å °-0.0776 Å °0.0201 Å °-0.0252 Å °0.0182 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る