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Yorodumi- PDB-2oqq: Crystal structure of HY5 leucine zipper homodimer from Arabidopsi... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2oqq | ||||||
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Title | Crystal structure of HY5 leucine zipper homodimer from Arabidopsis thaliana | ||||||
Components | Transcription factor HY5 | ||||||
Keywords | TRANSCRIPTION / homodimer leucine zipper | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of anthocyanin metabolic process / red or far-red light signaling pathway / regulation of photomorphogenesis / regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / response to red light / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / positive gravitropism / gibberellic acid mediated signaling pathway / red, far-red light phototransduction / response to far red light ...positive regulation of anthocyanin metabolic process / red or far-red light signaling pathway / regulation of photomorphogenesis / regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / response to red light / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / positive gravitropism / gibberellic acid mediated signaling pathway / red, far-red light phototransduction / response to far red light / response to abscisic acid / positive regulation of circadian rhythm / abscisic acid-activated signaling pathway / response to UV-B / response to cold / protein-DNA complex / double-stranded DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SIRAS / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Yoon, M.-K. / Kim, H.M. / Choi, G. / Lee, J.-O. / Choi, B.-S. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2007 Title: Structural basis for the conformational integrity of the Arabidopsis thaliana HY5 leucine zipper homodimer. Authors: Yoon, M.K. / Kim, H.M. / Choi, G. / Lee, J.O. / Choi, B.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2oqq.cif.gz | 31.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2oqq.ent.gz | 20.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2oqq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/2oqq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oq/2oqq | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein/peptide | Mass: 4964.506 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Hy5 leucine zipper Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Plasmid: pGEX4T3 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21 (bacteria) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: O24646 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 0.1M Bis-Tris pH6.0 0.1M MgCl2 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K |
-Data collection
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 6B / Wavelength: 1.12714, 0.97880, 0.97895, 0.97114 | |||||||||||||||
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Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 6080 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 9.1 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.392 / Num. unique all: 553 / % possible all: 87.8 |
-Phasing
Phasing | Method: SIRAS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing dm | FOM : 0.77 / FOM acentric: 0.78 / FOM centric: 0.74 / Reflection: 5190 / Reflection acentric: 4648 / Reflection centric: 542 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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Phasing MIR | Resolution: 2→20 Å / FOM: 0.595 / FOM acentric: 0.598 / FOM centric: 0.571 / Reflection: 5190 / Reflection acentric: 4648 / Reflection centric: 542 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MIR der | Der set-ID: 1
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Phasing MIR der shell |
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Phasing MIR der site | Biso : 25 Å / Atom type symbol: Au
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Phasing MIR shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SIRAS / Resolution: 2→20 Å / σ(F): 0
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Solvent computation | Bsol: 47.692 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 38.094 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→20 Å
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Refine LS restraints |
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Xplor file |
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