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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2oex | ||||||
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タイトル | Structure of ALIX/AIP1 V Domain | ||||||
要素 | Programmed cell death 6-interacting protein | ||||||
キーワード | PROTEIN TRANSPORT / Coiled-coil (コイルドコイル) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / ウイルス排出 / extracellular exosome biogenesis / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / ウイルス排出 / extracellular exosome biogenesis / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / bicellular tight junction assembly / ミオフィラメント / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / 免疫シナプス / bicellular tight junction / オートファジー / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / Regulation of necroptotic cell death / calcium-dependent protein binding / extracellular vesicle / メラノソーム / protein transport / エンドソーム / focal adhesion / 中心体 / apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.58 Å | ||||||
データ登録者 | Fisher, R.D. / Zhai, Q. / Robinson, H. / Hill, C.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007 タイトル: Structural and Biochemical Studies of ALIX/AIP1 and Its Role in Retrovirus Budding 著者: Fisher, R.D. / Chung, H.Y. / Zhai, Q. / Robinson, H. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2oex.cif.gz | 282.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2oex.ent.gz | 231.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2oex.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/2oex ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/2oex | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39670.109 Da / 分子数: 2 / 断片: V Domain, residues 359-702 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Codon + (RIL) / 参照: UniProt: Q8WUM4 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.21 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 14% PEG 3350, 0.16M magnesium formate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月9日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | D res high: 2.6 Å / D res low: 50 Å
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Diffraction reflection shell |
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反射 | 解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 25548 / Num. obs: 23601 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 12.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.204 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 64 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 単波長異常分散 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 3.1 Å / D res low: 30 Å / FOM : 0.35 / 反射: 14223 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set site |
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | FOM : 0.68 / FOM acentric: 0.68 / FOM centric: 0.57 / 反射: 14224 / Reflection acentric: 13110 / Reflection centric: 1114 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.58→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.864 / SU B: 26.361 / SU ML: 0.288 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.041 / ESU R Free: 0.404 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 30.643 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.58→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.578→2.645 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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