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Yorodumi- PDB-2nzo: Crystal structure of a secretion chaperone CsaA from Bacillus sub... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2nzo | ||||||
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Title | Crystal structure of a secretion chaperone CsaA from Bacillus subtilis in the space group P 32 2 1 | ||||||
Components | Protein csaA | ||||||
Keywords | CHAPERONE / Beta barrel / oligonucleotide/oligosaccharide binding fold / OB fold / homodimer | ||||||
Function / homology | Function and homology information methionyl glutamyl tRNA synthetase complex / tyrosine-tRNA ligase activity / protein transport / tRNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus subtilis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Shapova, Y.A. / Paetzel, M. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2007 Title: Crystallographic analysis of Bacillus subtilis CsaA. Authors: Shapova, Y.A. / Paetzel, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2nzo.cif.gz | 101 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2nzo.ent.gz | 79.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2nzo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/2nzo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/2nzo | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2nzhC 1gd7S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12203.147 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis (bacteria) / Gene: csaA, BSU19040 / Plasmid: BsCsaA/pET28a / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P37584 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.52 Å3/Da / Density % sol: 65.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M Potassium dihydrogen phosphate, 12% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 102 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.54178 Å |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 10, 2006 / Details: VariMax Cu HF |
Radiation | Monochromator: nickel mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→28.05 Å / Num. all: 47258 / Num. obs: 45675 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 5 / Redundancy: 4.58 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 20.4 / Scaling rejects: 1583 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.07 Å / Redundancy: 4.25 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. measured all: 18968 / Num. unique all: 4438 / Χ2: 1.13 / % possible all: 97 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1GD7 Resolution: 2→28.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 6.904 / SU ML: 0.101 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.136 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 18.691 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→28.05 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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