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万見
- PDB-2m59: Spatial structure of dimeric VEGFR2 membrane domain in DPC micelles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m59
タイトルSpatial structure of dimeric VEGFR2 membrane domain in DPC micelles
要素Vascular endothelial growth factor receptor 2血管内皮細胞増殖因子受容体
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / VEGFR2 / receptor tyrosine kinase (受容体型チロシンキナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / endothelium development / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway ...blood vessel endothelial cell differentiation / cellular response to hydrogen sulfide / regulation of bone development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / endothelium development / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / endocardium development / vascular wound healing / vascular endothelial growth factor receptor activity / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / endothelial cell differentiation / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of vasculogenesis / lymph vessel development / positive regulation of BMP signaling pathway / surfactant homeostasis / epithelial cell maturation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / anchoring junction / positive regulation of positive chemotaxis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / positive regulation of mitochondrial depolarization / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / lung alveolus development / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / growth factor binding / sorting endosome / positive regulation of focal adhesion assembly / regulation of MAPK cascade / semaphorin-plexin signaling pathway / positive regulation of macroautophagy / : / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / calcium ion homeostasis / 細胞分化 / 脈管形成 / Integrin cell surface interactions / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / coreceptor activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / ovarian follicle development / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / stem cell proliferation / Hsp90 protein binding / 受容体型チロシンキナーゼ / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / 遊走 / integrin binding / 細胞結合 / regulation of cell shape / protein tyrosine kinase activity / 血管新生 / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / エンドソーム / エンドソーム / positive regulation of cell migration / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / 脂質ラフト / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 小胞体 / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / 免疫グロブリンフォールド / 抗体 / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set ...Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / 免疫グロブリンフォールド / 抗体 / 免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Mineev, K.S. / Arseniev, A.S. / Shulepko, M.A. / Lyukmanova, E.N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural and functional characterization of alternative transmembrane domain conformations in VEGF receptor 2 activation.
著者: Manni, S. / Mineev, K.S. / Usmanova, D. / Lyukmanova, E.N. / Shulepko, M.A. / Kirpichnikov, M.P. / Winter, J. / Matkovic, M. / Deupi, X. / Arseniev, A.S. / Ballmer-Hofer, K.
履歴
登録2013年2月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vascular endothelial growth factor receptor 2
B: Vascular endothelial growth factor receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2622
ポリマ－8,2622
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area6510 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Vascular endothelial growth factor receptor 2 / 血管内皮細胞増殖因子受容体 / VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine ...VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine kinase receptor flk-1


分子量: 4131.065 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 759-795 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDR, FLK1, VEGFR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P35968, 受容体型チロシンキナーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Spatial structure of dimeric VEGFR2 membrane domain in DPC micelles
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCA
1613D HNCO
1713D 1H-13C NOESY aliphatic
1813D 1H-13C NOESY aromatic
1913D 1H-15N NOESY
110113C,15N - filtered NOESY-HSQC

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試料調製

詳細内容: 0.6 mM VEGFR2tm, 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] VEGFR2tm, 48 mM [U-100% 2H] DPC, 20 mM [U-99% 2H] sodium acetate, 3 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMVEGFR2tm-11
0.6 mMVEGFR2tm-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
48 mMDPC-3[U-100% 2H]1
20 mMsodium acetate-4[U-99% 2H]1
3 mMsodium azide-51
試料状態イオン強度: 20 / pH: 4.5 / 圧: ambient / 温度: 318 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
TopSpin3Bruker Biospincollection
qMDD2.1Orekhov, Mayzel解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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