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万見
- PDB-2m2t: ASFV Pol X structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m2t
タイトルASFV Pol X structure
要素Repair DNA polymerase X
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / DNA polymerase (DNAポリメラーゼ) / Nucleotidyl Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / 塩基除去修復 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyltransferase domain / Beta Polymerase; domain 3 / DNA polymerase, thumb domain / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase beta thumb / DNA polymerase, thumb domain superfamily ...Polymerase, nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyltransferase domain / Beta Polymerase; domain 3 / DNA polymerase, thumb domain / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase beta thumb / DNA polymerase, thumb domain superfamily / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Repair DNA polymerase X
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Wu, W. / Su, M. / Tsai, M.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2014
タイトル: How a low-fidelity DNA polymerase chooses non-Watson-Crick from Watson-Crick incorporation.
著者: Wu, W.J. / Su, M.I. / Wu, J.L. / Kumar, S. / Lim, L.H. / Wang, C.W. / Nelissen, F.H. / Chen, M.C. / Doreleijers, J.F. / Wijmenga, S.S. / Tsai, M.D.
履歴
登録2013年1月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Repair DNA polymerase X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3511
ポリマ－20,3511
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 2000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Repair DNA polymerase X / Pol X


分子量: 20351.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
プラスミド: pET-17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42494, DNAポリメラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: SFV Pol X structure
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CA)CB
1623D 1H-15N NOESY
1723D 1H-13C NOESY
1823D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] protein, 10 mM [U-2H] DTT, 50 mM potassium chloride, 50 mM borate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 10 mM [U-2H] DTT, 50 mM potassium chloride, 50 mM borate, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]1
10 mMDTT-2[U-2H]1
50 mMpotassium chloride-31
50 mMborate-41
1.0 mMentity-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
10 mMDTT-6[U-2H]2
50 mMpotassium chloride-72
50 mMborate-82
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
HADDOCKDr. Alexandre Bonvin精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2859 / NOE intraresidue total count: 744 / NOE long range total count: 786 / NOE medium range total count: 586 / NOE sequential total count: 743 / Protein phi angle constraints total count: 125 / Protein psi angle constraints total count: 125
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 2000 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum upper distance constraint violation: 0.24 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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