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- PDB-2lyv: Solution structure of the two RRM domains of hnRNP A1 (UP1) using... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lyv
タイトルSolution structure of the two RRM domains of hnRNP A1 (UP1) using segmental isotope labeling
要素Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
キーワードSPLICING / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / UP1 / hnRNP A1 (HNRNPA1)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / pre-mRNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing ...cellular response to sodium arsenite / SARS-CoV-1-host interactions / import into nucleus / telomeric repeat-containing RNA binding / pre-mRNA binding / G-rich strand telomeric DNA binding / 核外搬出シグナル / RNA export from nucleus / miRNA binding / FGFR2 alternative splicing / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mRNA transport / cellular response to glucose starvation / localization / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded DNA binding / amyloid fibril formation / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...hnRNP A3, RNA recognition motif 2 / hnRNP A1, RNA recognition motif 1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1/A2, C-terminal / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1, LC domain / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Barraud, P. / Allain, F.H.-T.
引用ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2013
タイトル: Solution structure of the two RNA recognition motifs of hnRNP A1 using segmental isotope labeling: how the relative orientation between RRMs influences the nucleic acid binding topology.
著者: Barraud, P. / Allain, F.H.
履歴
登録2012年9月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月30日Group: Database references
改定 1.22013年2月20日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2861
ポリマ－22,2861
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein A1 / hnRNP A1 / Helix-destabilizing protein / Single-strand RNA-binding protein / hnRNP core protein A1


分子量: 22285.990 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM domains 1 and 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNRNPA1, HNRPA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codon+RIL / 参照: UniProt: P09651

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1242D 1H-13C HSQC aliphatic
1342D 1H-13C HSQC aromatic
1443D HNCA
1543D HN(CA)CB
1643D CBCA(CO)NH
1743D HNCO
1843D HN(CA)CO
1943D H(CCO)NH
11043D C(CO)NH
11123D 1H-15N NOESY
11243D 1H-13C NOESY aromatic
11343D 1H-13C NOESY aliphatic
11432D 1H-1H NOESY
11532D 1H-1H TOCSY
11622D 1H-15N IPAP HSQC
11722D long-range 1H-15N HSQC
11813D 13C F1-edited F3-filtered NOESY-HSQC
11922D 1H-15N IPAP HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM RRM1[U-13C, U-15N]-RRM2[natural abundance] UP1, 10 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
20.8-1.2 mM [U-15N] UP1, 10 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.8-1.2 mM [U-15N] UP1, 10 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
40.8-1.2 mM [U-13C; U-15N] UP1, 10 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
1.0 mMUP1-1RRM1[U-13C, U-15N]-RRM2[natural abundance]1
10 mMsodium phosphate-21
1 mMDTT-31
mMUP1-4[U-15N]0.8-1.22
10 mMsodium phosphate-52
1 mMDTT-62
mMUP1-7[U-15N]0.8-1.23
10 mMsodium phosphate-83
1 mMDTT-93
mMUP1-10[U-13C; U-15N]0.8-1.24
10 mMsodium phosphate-114
1 mMDTT-124
試料状態イオン強度: 10 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE7504
Bruker AvanceBrukerAVANCE9005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANA3Guntert構造決定
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TALOStalos+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 5354 / NOE intraresidue total count: 1108 / NOE long range total count: 1870 / NOE medium range total count: 1015 / NOE sequential total count: 1361 / Hydrogen bond constraints total count: 2 / Protein phi angle constraints total count: 168 / Protein psi angle constraints total count: 168
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 3.5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.27 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.04 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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