[日本語] English
万見
- PDB-2lgs: FEEDBACK INHIBITION OF FULLY UNADENYLYLATED GLUTAMINE SYNTHETASE ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lgs
タイトルFEEDBACK INHIBITION OF FULLY UNADENYLYLATED GLUTAMINE SYNTHETASE FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM BY GLYCINE, ALANINE, AND SERINE
要素GLUTAMINE SYNTHETASEグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE(AMIDE SYNTHETASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / protein homooligomerization / manganese ion binding / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / : / グルタミンシンテターゼ / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liaw, S.-H. / Eisenberg, D.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Feedback inhibition of fully unadenylylated glutamine synthetase from Salmonella typhimurium by glycine, alanine, and serine.
著者: Liaw, S.H. / Pan, C. / Eisenberg, D.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Refined Atomic Model of Glutamine Synthetase at 3.5 Angstroms Resolution
著者: Yamashita, M.M. / Almassy, R.J. / Janson, C.A. / Cascio, D. / Eisenberg, D.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1986
タイトル: Novel Subunit-Subunit Interactions in the Structure of Glutamine Synthetase
著者: Almassy, R.J. / Janson, C.A. / Hamlin, R. / Xuong, N.-H. / Eisenberg, D.
履歴
登録1994年8月5日処理サイト: BNL
改定 1.01994年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE SYNTHETASE
B: GLUTAMINE SYNTHETASE
C: GLUTAMINE SYNTHETASE
D: GLUTAMINE SYNTHETASE
E: GLUTAMINE SYNTHETASE
F: GLUTAMINE SYNTHETASE
G: GLUTAMINE SYNTHETASE
H: GLUTAMINE SYNTHETASE
I: GLUTAMINE SYNTHETASE
J: GLUTAMINE SYNTHETASE
K: GLUTAMINE SYNTHETASE
L: GLUTAMINE SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)624,01748
ポリマ－620,93312
非ポリマー3,08436
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area74670 Å2
ΔGint-595 kcal/mol
Surface area163210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)235.500, 134.500, 200.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 184
2: LYS A 352 - ALA A 353 OMEGA = 148.64 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.50345, 0.85968, -0.08649), (-0.864, 0.50115, -0.04814), (0.00196, 0.09896, 0.995089)-27.9228, -43.9633, -0.0994
2given(-0.4915, 0.85393, -0.1708), (-0.8667, -0.4988, 0.00055), (-0.0847, 0.14827, 0.98531)-79.9279, -41.9148, -4.7344
3given(-0.9853, -0.0089, -0.17101), (-0.0084, -0.9949, 0.100362), (-0.171, 0.10032, 0.980144)-103.823, 4.0715, -9.1552
4given(-0.4898, -0.8677, -0.0848), (0.85485, -0.4971, 0.14868), (-0.1712, 0.0003, 0.98524)-75.9857, 48.0248, -8.8917
5given(0.50423, -0.8636, -0.00092), (0.85948, 0.50173, 0.097734), (-0.0839, -0.0501, 0.995212)-24.1196, 45.8736, -4.1976
6given(0.97771, -0.1161, 0.17494), (-0.116, -0.9932, -0.0107), (0.17499, -0.0099, -0.9845)7.4089, -6.5114, -88.1619
7given(0.59459, 0.79805, 0.09784), (0.7983, -0.6005, 0.046398), (0.09578, 0.05052, -0.99412)-14.5445, 40.1366, -92.4116
8given(-0.3943, 0.91895, 0.00788), (0.91898, 0.39423, 0.00814), (0.00437, 0.01045, -0.9999)-66.5478, 44.4036, -97.0604
9given(-0.9924, 0.12263, -0.00297), (0.1224, 0.98832, -0.09075), (-0.00819, -0.0904, -0.99587)-95.9341, 1.402, -97.516
10given(-0.6113, -0.7879, 0.07386), (-0.7878, 0.59702, -0.1515), (0.07527, -0.1508, -0.9857)-74.1465, -45.3029, -92.9298
11given(0.37841, -0.9111, 0.163623), (-0.9107, -0.39804, -0.11006), (0.1654, -0.1074, -0.98037)-22.0703, -49.3726, -88.3892

-
要素

#1: タンパク質
GLUTAMINE SYNTHETASE / グルタミンシンテターゼ


分子量: 51744.418 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P06201, UniProt: P0A1P6*PLUS, グルタミンシンテターゼ
#2: 化合物...
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.54 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5.05 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlpeptide1drop
20.05 Mpotassium phosphate-sodium hydroxide1reservoir
32.95 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 110184 / Num. measured all: 170218 / Rmerge(I) obs: 0.06

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
Rwork0.235 -
obs0.235 118184
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数41460 0 144 0 41604
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.002
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.235 / Rfactor Rwork: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.002

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る