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- PDB-2kld: Solution Structure of the Calcium Binding Domain of the C-termina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2kld
タイトルSolution Structure of the Calcium Binding Domain of the C-terminal Cytosolic Domain of Polycystin-2
要素Polycystin-2Polycystin 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / PC2 / PKD2 / Calcium binding domain / EF hand (EFハンド) / Cytosolic (細胞質基質) / Calcium (カルシウム) / Coiled coil (コイルドコイル) / Disease mutation / Glycoprotein (糖タンパク質) / Ion transport / Ionic channel (イオンチャネル) / Membrane (生体膜) / Phosphoprotein / Polymorphism / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / regulation of calcium ion import / cation channel complex / calcium-induced calcium release activity / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to fluid shear stress / non-motile cilium / cellular response to osmotic stress / outward rectifier potassium channel activity / actinin binding / 繊毛 / transcription regulator inhibitor activity / inorganic cation transmembrane transport / determination of left/right symmetry / aorta development / neural tube development / voltage-gated sodium channel activity / protein heterotetramerization / ciliary membrane / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / centrosome duplication / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sodium ion transmembrane transport / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / monoatomic cation channel activity / cellular response to cAMP / release of sequestered calcium ion into cytosol / potassium ion transmembrane transport / cellular response to calcium ion / cytoskeletal protein binding / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / protein tetramerization / cytoplasmic vesicle membrane / 繊毛 / 紡錘体 / Wntシグナル経路 / cellular response to reactive oxygen species / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / lamellipodium / heart development / regulation of cell population proliferation / ATPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand calcium-binding domain profile. ...Ferredoxin I 4Fe-4S cluster domain / Polycystin domain / Polycystin domain / Polycystic kidney disease type 2 protein / Polycystin cation channel, PKD1/PKD2 / Polycystin cation channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / restrained molecular dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Kalbitzer, H.R.
引用
ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / : 2009
タイトル: NMR-assignments of a cytosolic domain of the C-terminus of polycystin-2
著者: Schumann, F.H. / Hoffmeister, H. / Schmidt, M. / Bader, R. / Besl, E. / Witzgall, R. / Kalbitzer, H.R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2009
タイトル: Ca2+-dependent conformational changes in a C-terminal cytosolic domain of polycystin-2
著者: Schumann, F. / Hoffmeister, H. / Bader, R. / Schmidt, M. / Witzgall, R. / Kalbitzer, H.R.
履歴
登録2009年7月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polycystin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0241
ポリマ-14,0241
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 1000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Polycystin-2 / Polycystin 2 / Polycystic kidney disease 2 protein / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein ...Polycystic kidney disease 2 protein / Autosomal dominant polycystic kidney disease type II protein / Polycystwin / R48321


分子量: 14024.415 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 680-796 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13563

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCANNH
1613D HNCO
1712D 15N-TOCSY-HSQC
1813D (H)CCH-TOCSY
1912D 1H-1H NOESY
11013D 1H-15N-NOESY-HSQC

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試料調製

詳細内容: 0.5mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Polycystin-2 Polypeptide-1, 5mM Ca2+-2, 0.1mM DSS-3, 10mM potassium phosphate buffer-4, 500mM NaCl-5, 2mM DTE-6, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMPolycystin-2 Polypeptide-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
5 mMCa2+-21
0.1 mMDSS-31
10 mMpotassium phosphate buffer-41
500 mMNaCl-51
2 mMDTE-61
試料状態イオン強度: 0.51 / pH: 6.8 / : ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AUREMOLBruker Biospinchemical shift assignment
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
TopSpin2.1Bruker Biospinデータ解析
CNS1.1精密化
精密化手法: restrained molecular dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE REFINED IN EXPLICIT WATER ; Linge, J.P., Williams, M.A., Spronk, C.A.E.M., Bonvin, A.M.J.J. & Nilges, M. (2003). Refinement of protein structures in explicit solvent. ...詳細: THE STRUCTURES WERE REFINED IN EXPLICIT WATER ; Linge, J.P., Williams, M.A., Spronk, C.A.E.M., Bonvin, A.M.J.J. & Nilges, M. (2003). Refinement of protein structures in explicit solvent. Proteins: Struct. Funct. Genet. 50, 496-506
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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