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万見
- PDB-2j8q: Crystal structure of human cleavage and polyadenylation specifici... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j8q
タイトルCrystal structure of human cleavage and polyadenylation specificity factor 5 (CPSF5) in complex with a sulphate ion.
要素CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 5
キーワードNUCLEAR PROTEIN / RNA-BINDING / MRNA PROCESSING (転写後修飾) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / 3'MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of pro-B cell differentiation / : / mRNA cleavage factor complex / Processing of Intronless Pre-mRNAs / positive regulation of stem cell differentiation / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / paraspeckles / mRNA 3'-end processing ...positive regulation of pro-B cell differentiation / : / mRNA cleavage factor complex / Processing of Intronless Pre-mRNAs / positive regulation of stem cell differentiation / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / paraspeckles / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / post-transcriptional regulation of gene expression / : / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / centriolar satellite / protein tetramerization / 転写後修飾 / histone deacetylase binding / 細胞分化 / nuclear body / mRNA binding / 中心体 / chromatin binding / protein homodimerization activity / RNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cleavage/polyadenylation specificity factor subunit 5 / Nucleotide hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Moche, M. / Stenmark, P. / Ogg, D. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. ...Moche, M. / Stenmark, P. / Ogg, D. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Hallberg, B.M. / Holmberg, S.L. / Hogbom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kosinska, U. / Kotenyova, T. / Magnusdottir, A. / Nilsson, M.E. / Nilsson-Ehle, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Sundstrom, M. / Uppenberg, J. / Upsten, M. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Wallden, K. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: The Crystal Structure of Human Cleavage and Polyadenylation Specific Factor-5 Reveals a Dimeric Nudix Protein with a Conserved Catalytic Site.
著者: Tresaugues, L. / Stenmark, P. / Schuler, H. / Flodin, S. / Welin, M. / Nyman, T. / Hammarstrom, M. / Moche, M. / Graslund, S. / Nordlund, P.
履歴
登録2006年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 5
B: CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0334
ポリマ－52,8412
非ポリマー1922
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.400, 86.400, 139.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9945, 0.02949, -0.1006), (0.007481, -0.9372, -0.3487), (-0.1045, -0.3476, 0.9318)
ベクター: -6.493, 105.2, 18.43)

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要素

#1: タンパク質 CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 5 / / CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 25 KDA SUBUNIT / CPSF 25 KDA SUBUNIT / PRE-MRNA ...CLEAVAGE AND POLYADENYLATION SPECIFICITY FACTOR 25 KDA SUBUNIT / CPSF 25 KDA SUBUNIT / PRE-MRNA CLEAVAGE FACTOR IM 25 KDA SUBUNIT / NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE-LINKED MOIETY X MOTIF 21 / NUDIX MOTIF 21


分子量: 26420.318 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 24-227 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43809
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT HAS AN N-TERMINAL HIS TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.48 %
結晶化詳細: 17%(W/V)PEG3350, 0.2M AMSO4, 0.1M BIS TRIS PH 5.2.MIX 1:1UL DROPS OF 9MG/ML PROTEIN WITH WELL SOLUTION IN RT THEN MOVE TO CR.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. obs: 24012 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.5 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.94 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CL3

2cl3


解像度: 2.3→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 15.452 / SU ML: 0.193 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.312 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 1201 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.22 22810 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.41 Å20 Å20 Å2
2--1.41 Å20 Å2
3----2.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3280 0 10 129 3419
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223381
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.31.9844591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9155394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.10623.765162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.6415584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3051522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2490
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.21240
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22190
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1540.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4631.52071
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8123254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.08131509
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6984.51337
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.334 84
Rwork0.28 1587
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.33770.4020.19261.89140.02382.8825-0.02210.1326-0.251-0.08550.02970.11160.3611-0.0948-0.0076-0.104-0.0230.0362-0.1727-0.0155-0.1573-4.226239.04679.2662
24.22590.2518-0.97782.82130.24172.81690.07970.02030.5212-0.08530.0841-0.0563-0.5270.0327-0.1638-0.0427-0.00390.0501-0.1778-0.0074-0.1064-0.995666.105213.5176
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A22 - 227
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 227

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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