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万見
- PDB-2j6h: E. coli glucosamine-6-P synthase in complex with glucose-6P and 5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j6h
タイトルE. coli glucosamine-6-P synthase in complex with glucose-6P and 5-oxo- L-norleucine
要素GLUCOSAMINE-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / AMMONIA CHANNELING
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルコース-6-リン酸 / 5-OXO-L-NORLEUCINE / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Golinelli-Pimpaneau, B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Glutamine Binding Opens the Ammonia Channel and Activates Glucosamine-6-Phosphate Synthase.
著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M.A. / Golinelli-Pimpaneau, B.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Domain Motions of Glucosamine-6P Synthase: Comparison of the Anisotropic Displacements in the Crystals and the Catalytic Hinge-Bending Rotation.
著者: Mouilleron, S. / Golinelli-Pimpaneau, B.
履歴
登録2006年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2006年10月2日ID: 2BPJ
改定 1.02006年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
B: GLUCOSAMINE-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,5036
ポリマ－133,6922
非ポリマー8114
水6,936385
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8170 Å2
ΔGint-9.5 kcal/mol
Surface area39950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.300, 91.230, 184.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.4338, -0.3288, 0.8389), (-0.3321, -0.9238, -0.1903), (0.8376, -0.196, -0.5099)
ベクター: -34.2613, 119.0804, 105.4252)

-
要素

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / GLUCOSAMINE-6-P SYNTHASE / HEXOSEPHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE ...GLUCOSAMINE-6-P SYNTHASE / HEXOSEPHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE / L-GLUTAMINE-D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE / GLUCOSAMINE-6-PHOSPHATE SYNTHASE / GFAT


分子量: 66846.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PMA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-ONL / 5-OXO-L-NORLEUCINE / 5-オキソ-L-ノルロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 145.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO3
#3: 化合物 ChemComp-G6Q / GLUCOSE-6-PHOSPHATE / D-グルコ-ス6-りん酸 / グルコース-6-リン酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 385 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.53 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 12% PEG 8000, 0.1 M KCL, 5% GLYCEROL, 10 MM FRUCTOSE-6-PHOSPHATE., pH 7.20

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 57253 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2.09 / 冗長度: 3.11 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.55
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 2.09 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / % possible all: 83

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1GDO AND 1MOQ

1gdo
PDB 未公開エントリ

1moq


解像度: 2.35→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 8.805 / SU ML: 0.197 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.361 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS HIS B 273 CG, ND1, CD2, CE1, NE2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2876 5.1 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.187 54035 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.88 Å20 Å20 Å2
2--1.54 Å20 Å2
3---0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9389 0 52 385 9826
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0219600
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8071.96812998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.66951214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.21498
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.24685
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2509
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7751.56034
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32329679
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.50933566
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7754.53319
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.344 199
Rwork0.3 3359
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.27530.6629-0.24031.3785-0.34551.87240.00680.0034-0.11950.01070.00120.08320.0401-0.0984-0.0080.04410.00310.00740.02080.02510.03160.709222.234490.7369
21.70430.123-0.09181.2702-0.26051.14630.03320.42280.0308-0.273-0.0123-0.01750.0474-0.0385-0.02090.14640.05020.03330.16260.04320.056715.705340.180562.8346
31.7878-0.0315-0.62243.3791-0.2713.53020.10120.21510.2704-0.20170.07020.0068-0.53540.0085-0.17140.4041-0.04240.11770.28090.06260.369734.781380.623555.807
41.4306-0.141-0.20611.9131-0.25291.20990.10490.03530.43620.1172-0.02050.0112-0.3989-0.0995-0.08440.2010.01780.0920.11980.05910.234111.841964.39179.0487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 234
2X-RAY DIFFRACTION2A235 - 608
3X-RAY DIFFRACTION2A1609
4X-RAY DIFFRACTION3B1 - 234
5X-RAY DIFFRACTION4B235 - 608
6X-RAY DIFFRACTION4B1609

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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