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- PDB-2ivt: Crystal structure of phosphorylated RET tyrosine kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ivt
タイトルCrystal structure of phosphorylated RET tyrosine kinase domain
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET PRECURSOR
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NUCLEOTIDE-BINDING / HIRSCHSPRUNG DISEASE (ヒルシュスプルング病) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / DISEASE MUTATION / PHOSPHOTRANSFERASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CHROMOSOMAL TRANSLOCATION (染色体転座) / POLYMORPHISM / GDNF RECEPTOR / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / PROTO-ONCOGENE (がん遺伝子) / TYROSINE KINASE (プロテインチロシンキナーゼ) / RET / KINASE (キナーゼ) / MEMBRANE (生体膜) / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Peyer's patch morphogenesis / positive regulation of metanephric glomerulus development / posterior midgut development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / lymphocyte migration into lymphoid organs / membrane protein proteolysis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of neuron maturation ...Peyer's patch morphogenesis / positive regulation of metanephric glomerulus development / posterior midgut development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / lymphocyte migration into lymphoid organs / membrane protein proteolysis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of neuron maturation / enteric nervous system development / neuron cell-cell adhesion / 神経 / plasma membrane protein complex / neuron maturation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / 神経堤 / ureteric bud development / response to pain / regulation of axonogenesis / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / positive regulation of cell size / RET signaling / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / NPAS4 regulates expression of target genes / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / 軸索誘導 / 受容体型チロシンキナーゼ / positive regulation of neuron projection development / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / retina development in camera-type eye / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / エンドソーム / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / 神経繊維 / protein phosphorylation / neuronal cell body / 樹状突起 / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like ...Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / ギ酸 / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Knowles, P.P. / Murray-Rust, J. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: Structure and chemical inhibition of the RET tyrosine kinase domain.
著者: Knowles, P.P. / Murray-Rust, J. / Kjaer, S. / Scott, R.P. / Hanrahan, S. / Santoro, M. / Ibanez, C.F. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2006年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2274
ポリマ－35,7881
非ポリマー4393
水1,11762
1
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET PRECURSOR
ヘテロ分子

A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4558
ポリマ－71,5762
非ポリマー8796
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.131, 70.848, 78.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET PRECURSOR / RET RECEPTOR / C-RET


分子量: 35788.215 Da / 分子数: 1 / 断片: TYROSINE KINASE DOMAIN, RESIDUES 705-1013 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PTR AT 905 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PBACPAK-HIS3 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07949, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細705-1013 CORRESPOND WITH P07949, 700-704 ARE VECTOR- DERIVED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PROTEIN 3 MG/ML IN 20 MM TRIS-HCL PH 8.0, 100MM NACL, 1MM DTT RESERVOIR 2.0 M SODIUM FORMATE, 0.1M SODIUM CITRATE PH 5.5,2.5MM ATP 5MM MAGNESIUM CHLORIDE VAPOUR DIFFUSION, SITTING DROP, 295 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→39.5 Å / Num. obs: 12129 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GJO

1gjo


解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 9.87 / SU ML: 0.213 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.496 / ESU R Free: 0.295 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 581 4.8 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.187 11547 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20.05 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2230 0 29 62 2321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222317
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6891.9823139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8485288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.07623.25889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.4515387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.7541513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.21027
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.292
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8531.51482
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.48822298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3263970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3844.5840
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.335 49
Rwork0.249 865

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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