[日本語] English
万見
- PDB-2gbr: Crystal Structure of the 35-36 MoaD Insertion Mutant of Ubiquitin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gbr
タイトルCrystal Structure of the 35-36 MoaD Insertion Mutant of Ubiquitin
要素Ubiquitinユビキチン
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / LOOP INSERTION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / グリコーゲン合成 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / cytosolic ribosome / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR3 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Degradation of GLI1 by the proteasome
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family ...Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ferraro, D.M. / Ferraro, D.J. / Ramaswamy, S. / Robertson, A.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structures of Ubiquitin Insertion Mutants Support Site-specific Reflex Response to Insertions Hypothesis.
著者: Ferraro, D.M. / Ferraro, D.J. / Ramaswamy, S. / Robertson, A.D.
履歴
登録2006年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,98816
ポリマ－27,5273
非ポリマー1,46113
水3,405189
1
A: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5134
ポリマ－9,1761
非ポリマー3373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9628
ポリマ－9,1761
非ポリマー7877
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5134
ポリマ－9,1761
非ポリマー3373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
A: Ubiquitin
ヘテロ分子

B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,98816
ポリマ－27,5273
非ポリマー1,46113
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_575-x+1/2,-y+2,z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area13190 Å2
手法PISA
5
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,47512
ポリマ－18,3512
非ポリマー1,12410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area8940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.465, 54.807, 92.627
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The monomer is believed to be the active biological assembly.

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 9175.547 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pRS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.98 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: 24-30% PEG 4000, 50-80 mM Cadmium Chloride, 100 mM Sodium Acetate, pH 3.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.00808 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月13日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled Si(111) double-crystal system
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00808 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→5 Å / Num. all: 14781 / Num. obs: 14696 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.86 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 5.9 / Scaling rejects: 429
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. measured all: 5645 / Num. unique all: 1447 / Num. unique obs: 1447 / Χ2: 0.94 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.5LDzデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
JDirectorデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GBM

2gbm


解像度: 2→4.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 8.539 / SU ML: 0.151 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.262 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28971 745 5.1 %RANDOM
Rwork0.21583 ---
all0.21938 14781 --
obs0.21938 14668 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.689 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→4.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1840 0 13 189 2042
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021292
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2371.9822515
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79533188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6675227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.29425.54283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.57715372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3111511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021995
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02325
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.21277
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.2822
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.21044
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2560.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2430.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4420.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2020.283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2430.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.4930.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8381.51485
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1421.5460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.96521864
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7753809
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7464.5651
LS精密化 シェル解像度: 2→2.043 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 54 -
Rwork0.217 918 -
obs-972 99.9 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る