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- PDB-2fm9: Structure of Salmonella SipA residues 48-264 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fm9
タイトルStructure of Salmonella SipA residues 48-264
要素Cell invasion protein sipA
キーワードCELL INVASION / Salmonella (サルモネラ) / type II secretion / SipA / virulence / bacterial (細菌)
機能・相同性
機能・相同性情報


actin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
SipA N-terminal domain-like / SipA N-terminal domain-like / Salmonella invasion protein A, C-terminal actin-binding domain superfamily / Salmonella invasion protein A, N-terminal / Salmonella invasion protein A, chaperone-binding / SipA N-terminal domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell invasion protein SipA / Cell invasion protein SipA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lilic, M. / Vujanac, M. / Stebbins, C.E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: A common structural motif in the binding of virulence factors to bacterial secretion chaperones.
著者: Lilic, M. / Vujanac, M. / Stebbins, C.E.
履歴
登録2006年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell invasion protein sipA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5821
ポリマ－23,5821
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.080, 71.080, 95.439
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-299-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cell invasion protein sipA / Effector protein sipA


分子量: 23582.234 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 48-264 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: sipA, sspA / プラスミド: pGEX-4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q56027, UniProt: P0CL52*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: hanging drops formed from mixing a 1:1 volume ratio of 20mg/ml protein with an equilibration buffer consisting of 20% PEG6000, 20% glycerol, Na-citrate pH 5.6 and 0.01M adenosine-5 - ...詳細: hanging drops formed from mixing a 1:1 volume ratio of 20mg/ml protein with an equilibration buffer consisting of 20% PEG6000, 20% glycerol, Na-citrate pH 5.6 and 0.01M adenosine-5 -triphosphate disodium salt (ATP) as an additive., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.979 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→99 Å / Num. all: 19209 / Num. obs: 19209 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Χ2: 1.018
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.357 / Num. unique all: 1888 / Χ2: 1.064 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 7.455 / SU ML: 0.107 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 982 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.204 19166 --
obs0.204 19166 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6 Å20.3 Å20 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1544 0 0 89 1633
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0221567
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7841.9892113
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90733439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6795199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.77326.61362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.2215299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.325153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.2396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.21307
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.2794
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0950.2889
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2070.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2490.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0760.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.571.51304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3421.5404
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72921608
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4453634
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6684.5505
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 79 -
Rwork0.233 1328 -
obs-1407 99.79 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.339 Å / Origin y: 43.483 Å / Origin z: 17.002 Å
111213212223313233
T-0.0883 Å2-0.0356 Å20.0219 Å2--0.1998 Å2-0.04 Å2---0.1225 Å2
L3.1616 °2-0.0523 °2-1.8967 °2-1.5995 °2-1.1102 °2--4.9783 °2
S0.0722 Å °-0.2073 Å °0.0684 Å °0.2704 Å °-0.0103 Å °0.0679 Å °-0.0362 Å °-0.0723 Å °-0.0618 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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