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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2fit | ||||||
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タイトル | FHIT (FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN) | ||||||
要素 | FRAGILE HISTIDINE PROTEIN | ||||||
キーワード | CHROMOSOMAL TRANSLOCATION (染色体転座) / FHIT / FRAGILE HISTIDINE TRIAD PROTEIN / PUTATIVE HUMAN TUMOR SUPPRESSOR (がん抑制遺伝子) / ADVANCED PHOTON SOURCE / APS / HIT PROTEIN FAMILY / PKCI | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase / adenylylsulfatase / diadenosine triphosphate catabolic process / adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase activity / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase activity / purine nucleotide metabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity ...adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase / adenylylsulfatase / diadenosine triphosphate catabolic process / adenylylsulfate-ammonia adenylyltransferase activity / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase / bis(5'-adenosyl)-triphosphatase activity / purine nucleotide metabolic process / adenylylsulfatase activity / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / 核小体 / nucleotide binding / ubiquitin protein ligase binding / ミトコンドリア / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Lima, C.D. / D'Amico, K.L. / Naday, I. / Rosenbaum, G. / Westbrook, E.M. / Hendrickson, W.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 1997 タイトル: MAD analysis of FHIT, a putative human tumor suppressor from the HIT protein family. 著者: Lima, C.D. / D'Amico, K.L. / Naday, I. / Rosenbaum, G. / Westbrook, E.M. / Hendrickson, W.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2fit.cif.gz | 37.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2fit.ent.gz | 28.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2fit.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/2fit ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fi/2fit | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16979.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: SELENOMETHIONYL FHIT WITH BOUND SULFATE IN ACTIVE SITE 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 解説: EXPRESSED AS FUSION PROTEIN WITH GLUTATHIONE-S-TRANSFERASE 遺伝子: FHIT / プラスミド: PGEX-2T / 遺伝子 (発現宿主): FHIT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: P49789 | ||
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#2: 糖 | ChemComp-FRU / | ||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 % 解説: DATA WERE COLLECTED USING 0.2 DEGREE OSCILLATIONS BY CONTINUOUSLY ADDING PARTIALS. | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: 1.25-1.35M AMSO4, 100MM SODIUM CACODYLATE PH6.5 | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: unknown | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9639 |
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1996年5月23日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9639 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 30590 / % possible obs: 68.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.039 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 89229 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 31 % / Rmerge(I) obs: 0.188 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→8 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 27.5 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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