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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2f0y | ||||||
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タイトル | Crystal Structure Of Human Protein Farnesyltransferase Complexed With Farnesyl Diphosphate and hydantoin derivative | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / farnesyltransferase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of deacetylase activity / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein geranylgeranyltransferase type I / protein farnesylation / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity ...positive regulation of deacetylase activity / skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein geranylgeranyltransferase type I / protein farnesylation / positive regulation of tubulin deacetylation / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / Rab geranylgeranyltransferase activity / protein geranylgeranylation / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / microtubule associated complex / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of Rac protein signal transduction / alpha-tubulin binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lipid metabolic process / receptor tyrosine kinase binding / RAS processing / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / microtubule binding / Potential therapeutics for SARS / molecular adaptor activity / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Kim, K.H. / Lee, J. / Kim, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: hydantoin derivatives as Non-pepridic inhibitors of Ras Farnesyl transferase 著者: Lee, J. / Kim, J. / Koh, J.S. / Chung, H.H. / Ro, S. / Kim, K.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2f0y.cif.gz | 156.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2f0y.ent.gz | 122 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2f0y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f0/2f0y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f0/2f0y | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is the dimer of alpha and beta subunits. |
-要素
-タンパク質 , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 44459.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P49354, protein farnesyltransferase, protein geranylgeranyltransferase type I |
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#2: タンパク質 | 分子量: 48822.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49356, protein farnesyltransferase |
-非ポリマー , 4種, 412分子
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / |
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#4: 化合物 | ChemComp-FPP / |
#5: 化合物 | ChemComp-3MN / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.28 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3 詳細: 0.1M Na Aetate, pH 5.1, 0.2M NaCl, 10% isopropyl alcohol , pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 33313 / Num. obs: 29887 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.055 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.75 Å / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
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拘束条件 |
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