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- PDB-2dyq: Crystal Structure of the C-terminal Phophotyrosine Interaction Do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dyq
タイトルCrystal Structure of the C-terminal Phophotyrosine Interaction Domain of Human APBB3
要素Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 3
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Phosphotyrosine-interaction domain (PTB/PID) / Alzheimer's disease (アルツハイマー病) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of protein secretion / マイクロフィラメント / amyloid-beta binding / nuclear body / regulation of DNA-templated transcription / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues ...Amyloid beta precursor protein binding family B member 1/2/3 / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / WWドメイン / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family B member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Nishino, A. / Saijo, S. / Kishishita, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the C-terminal Phophotyrosine Interaction Domain of Human APBB3
著者: Saijo, S. / Nishino, A. / Kishishita, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2006年9月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5851
ポリマ－15,5851
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.292, 82.292, 104.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Amyloid beta A4 precursor protein-binding family B member 3 / Fe65-like protein 2 / Fe65L2


分子量: 15584.754 Da / 分子数: 1
断片: C-terminal Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Cell-free protein synthesis / 遺伝子: APBB3, FE65L2 / プラスミド: PK060110-10 / 参照: UniProt: O95704

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 25% PEG 3350, 0.2M Ammonium Acetate, 0.1M Tris-HCl, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Fixed exit Si double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→71.25 Å / Num. obs: 4171 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.4 % / Biso Wilson estimate: 45.2 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 51.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / 冗長度: 20.2 % / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Num. unique all: 202 / Rsym value: 0.407 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.852 / SU B: 50.292 / SU ML: 0.387 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.37 / ESU R Free: 0.452 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 190 4.6 %RANDOM
Rwork0.254 ---
obs0.256 3946 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å2-0.19 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数909 0 0 0 909
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022930
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.9451272
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.5255122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.6232534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.2815132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.341152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02706
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.221
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3760.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5651.5629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8962979
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.373349
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1374.5293
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.105→3.185 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.194 7 -
Rwork0.289 281 -
obs-281 100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.012 Å / Origin y: 36.536 Å / Origin z: 11.352 Å
111213212223313233
T0.3211 Å2-0.0185 Å20.1146 Å2-0.302 Å2-0.0946 Å2--0.087 Å2
L14.5348 °2-2.5729 °22.9767 °2-4.1423 °2-1.5259 °2--4.1592 °2
S0.3498 Å °0.9209 Å °0.2079 Å °0.2345 Å °0.1052 Å °0.1194 Å °-0.0761 Å °0.286 Å °-0.455 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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