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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2cla | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE ASP-199-ASN MUTANT OF CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE TO 2.35 ANGSTROMS RESOLUTION. STRUCTURAL CONSEQUENCES OF DISRUPTION OF A BURIED SALT-BRIDGE | ||||||
要素 | CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (ACYLTRANSFERASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chloramphenicol O-acetyltransferase activity / chloramphenicol O-acetyltransferase / response to antibiotic 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
データ登録者 | Gibbs, M.R. / Moody, P.C.E. / Leslie, A.G.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Crystal structure of the aspartic acid-199----asparagine mutant of chloramphenicol acetyltransferase to 2.35-A resolution: structural consequences of disruption of a buried salt bridge. 著者: Gibbs, M.R. / Moody, P.C. / Leslie, A.G. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Evidence for Transition-State Stabilization by Serine-148 in the Catalytic Mechanism of Chloramphenicol Acetyltransferase 著者: Lewendon, A. / Murray, I.A. / Shaw, W.V. / Gibbs, M.R. / Leslie, A.G.W. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Refined Crystal Structure of Type III Chloramphenicol Acetyltransferase at 1.75 Angstroms Resolution 著者: Leslie, A.G.W. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1988 タイトル: Substitutions in the Active Site of Chloramphenicol Acetyltransferase. Role of a Conserved Aspartate 著者: Lewendon, A. / Murray, I.A. / Kleanthous, C. / Cullis, P.M. / Shaw, W.V. #4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1988 タイトル: Structure of Chloramphenicol Acetyltransferase at 1.75-Angstroms Resolution 著者: Leslie, A.G.W. / Moody, P.C.E. / Shaw, W.V. #5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1986 タイトル: Crystallization of a Type III Chloramphenicol Acetyl Transferase 著者: Leslie, A.G.W. / Liddell, J.M. / Shaw, W.V. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET SHEET 1 ACTUALLY HAS SEVEN STRANDS. DATA BANK CONVENTIONS DO NOT ALLOW LISTING RESIDUES WHICH ...SHEET SHEET 1 ACTUALLY HAS SEVEN STRANDS. DATA BANK CONVENTIONS DO NOT ALLOW LISTING RESIDUES WHICH ARE SYMMETRY RELATED. THE FINAL STRAND, SER 157 - VAL 162, IS IN AN ADJACENT (THREE-FOLD RELATED) SUBUNIT OF THE TRIMER. N OF ASN 159 IS HYDROGEN BONDED TO O OF SEH 34. THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178, AND LEU 187. RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX STRANDED BETA-SHEET OF AN ADJACENT SHEET WHICH SPANS THE SUBUNIT INTERFACE. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2cla.cif.gz | 58.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2cla.ent.gz | 41.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2cla.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cl/2cla ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cl/2cla | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
| x 6||||||||||||||||||
単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178, AND LEU 187. 2: RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX STRANDED BETA-SHEET OF AN ADJACENT SHEET WHICH SPANS THE SUBUNIT INTERFACE. | ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25020.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P00484, chloramphenicol O-acetyltransferase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | THE MUTATED ASPARTATE RESIDUE IS BELIEVED TO HAVE A STRUCTURAL ROLE AND IS SITUATED NEAR THE ACTIVE ...THE MUTATED ASPARTATE RESIDUE IS BELIEVED TO HAVE A STRUCTURAL | 配列の詳細 | THE NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF A NUMBER OF CAT SEQUENCES. FOR THE TYPE ...THE NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF A NUMBER OF CAT SEQUENCES. FOR THE TYPE III ENZYME WHOSE COORDINATE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.65 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 6.3 / 手法: microdialysis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.35 Å / % possible obs: 75 % / Rmerge(I) obs: 0.078 |
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-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.152 / 最高解像度: 2.35 Å 詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING THE REFINED 1.75 ANGSTROMS RESOLUTION STRUCTURE OF THE WILD TYPE ENZYME AS A MODEL. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.35 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.35 Å / Rfactor obs: 0.152 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |