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- PDB-2bp2: THE STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC PROPHOSPHOLIPASE A2 AT 3.0 ANG... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bp2
タイトルTHE STRUCTURE OF BOVINE PANCREATIC PROPHOSPHOLIPASE A2 AT 3.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PHOSPHOLIPASE A2ホスホリパーゼA2
キーワードHYDROLASE ZYMOGEN
機能・相同性
機能・相同性情報


Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PG / Synthesis of PA / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PE / Acyl chain remodelling of PI / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / calcium-dependent phospholipase A2 activity ...Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PG / Synthesis of PA / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PE / Acyl chain remodelling of PI / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / calcium-dependent phospholipase A2 activity / ホスホリパーゼA2 / bile acid binding / arachidonic acid secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / innate immune response in mucosa / phospholipid binding / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of fibroblast proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / defense response to Gram-positive bacterium / signaling receptor binding / calcium ion binding / 細胞膜 / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / ホスホリパーゼA2 / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / ホスホリパーゼA2 / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ホスホリパーゼA2
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Dijkstra, B.W. / Vannes, G.J.H. / Kalk, K.H. / Brandenburg, N.P. / Hol, W.G.J. / Drenth, J.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1982
タイトル: The Structure of Bovine Pancreatic Prophospholipase A2 at 3.0 Angstroms Resolution
著者: Dijkstra, B.W. / Vannes, G.J.H. / Kalk, K.H. / Brandenburg, N.P. / Hol, W.G.J. / Drenth, J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Structure of Bovine Pancreatic Phospholipase A2 at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Dijkstra, B.W. / Kalk, K.H. / Hol, W.G.J. / Drenth, J.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1981
タイトル: Active Site and Catalytic Mechanism of Phospholipase A2
著者: Dijkstra, B.W. / Drenth, J. / Kalk, K.H.
#3: ジャーナル: Thesis / 年: 1980
タイトル: Structure and Mechanism of Phospholipase A2
著者: Dijkstra, B.W.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Three-Dimensional Structure and Disulfide Bond Connections in Bovine Pancreatic Phospholipase A2
著者: Dijkstra, B.W. / Drenth, J. / Kalk, K.H. / Vandermaelen, P.
履歴
登録1981年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01981年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5391
ポリマ－14,5391
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.950, 46.950, 102.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Atom site foot note1: SEE REMARK 8 ABOVE.

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2 / ホスホリパーゼA2


分子量: 14539.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00593
構成要素の詳細THE ZYMOGEN PROPHOSPHOLIPASE A2 CONTAINS SEVEN EXTRA RESIDUES AT THE N-TERMINUS COMPARED WITH THE ...THE ZYMOGEN PROPHOSPHOLIPASE A2 CONTAINS SEVEN EXTRA RESIDUES AT THE N-TERMINUS COMPARED WITH THE ACTIVE ENZYME PHOSPHOLIPASE A2.
配列の詳細SEQUENCE NUMBERING IS THE SAME AS FOR THE ACTIVE ENZYME, I. E. THE FIRST RESIDUE IS NUMBERED -7.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.6 / 手法: unknown / 詳細: Dijkstra, B.W., (1978) J.Mol.Biol., 124, 53.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1100 mMTris11
25 mM11CaCl2
330 mg/mlprotein11
4MPD120.05ml

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.219 / 最高解像度: 3 Å
詳細: RESIDUES 1 TO 3 INCLUSIVE AND 62 TO 73 INCLUSIVE ARE VIRTUALLY INVISIBLE IN ELECTRON DENSITY MAPS AND ARE PROBABLY DISORDERED. THE COORDINATES GIVEN BELOW FOR THESE RESIDUES CONTAIN, THEREFORE, VERY LARGE ERRORS.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数956 0 0 0 956
精密化
*PLUS
最低解像度: 7.1 Å / Rfactor obs: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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