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万見
- PDB-2b1i: crystal structures of transition state analogue inhibitors of ino... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b1i
タイトルcrystal structures of transition state analogue inhibitors of inosine monophosphate cyclohydrolase
要素Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HYDROLASE (加水分解酵素) / ATIC / IMPCH / structure-base / transition state analogue / inhibitor (酵素阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


De novo synthesis of IMP / ホスホリボシルアミノイミダゾールカルボキサミドホルミルトランスフェラーゼ / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase activity / IMPシクロヒドロラーゼ / IMP cyclohydrolase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / protein homodimerization activity / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, insert domain superfamily / AICAR transformylase, duplication domain / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / MGS-like domain profile. / Methylglyoxal synthase-like domain ...Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, insert domain superfamily / AICAR transformylase, duplication domain / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / MGS-like domain profile. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain / Cytidine Deaminase; domain 2 / Cytidine deaminase-like / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-93A / : / Bifunctional purine biosynthesis protein ATIC
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Xu, L. / Chong, Y. / Hwang, I. / D'Onofrio, A. / Amore, K. / Beardsley, G.P. / Li, C. / Olson, A.J. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structure-based Design, Synthesis, Evaluation, and Crystal Structures of Transition State Analogue Inhibitors of Inosine Monophosphate Cyclohydrolase.
著者: Xu, L. / Chong, Y. / Hwang, I. / D'Onofrio, A. / Amore, K. / Beardsley, G.P. / Li, C. / Olson, A.J. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of avian AICAR transformylase in complex with a novel non-folate inhibitor identified by virtual ligand screening
著者: Xu, L. / Li, C. / Olson, A.J. / Wilson, I.A.
#2: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2004
タイトル: Successful virtual screening for human AICAR transformylase inhibitors against NCI diversity set using AutoDock.
著者: Li, C. / Xu, L. / Wolan, D.W. / Wilson, I.A. / Olson, A.J.
#3: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a bifunctional transformylase and cyclohydrolase enzyme in purine biosynthesis
著者: Greasley, S.E. / Horton, P. / Ramcharan, J. / Beardsley, G.P. / Benkovic, S.J. / Wilson, I.A.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structural insights into the avian AICAR transformylase mechanism
著者: Wolan, D.W. / Greasley, S.E. / Beardsley, G.P. / Wilson, I.A.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure of avian AICAR transformylase with a multisubstrate adduct inhibitor beta-DADF identifies the folate binding site
著者: Wolan, D.W. / Greasley, S.E. / Wall, M.J. / Benkovic, S.J. / Wilson, I.A.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structural insights into the human and avian IMP cyclohydrolase mechanism via crystal structures with the bound XMP Inhibitor
著者: Wolan, D.W. / Cheong, C.-G. / Greasley, S.E. / Wilson, I.A.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of human bifunctional enzyme aminoimidazole-4-carboxamide ribonucleotide transformylase/IMP cyclohydrolase in complex with potent sulfonyl-containing antifolates
著者: Cheong, C.G. / Wolan, D.W. / Greasley, S.E. / Horton, P.A. / Beardsley, G.P. / Wilson, I.A.
履歴
登録2005年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
B: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,6758
ポリマ－128,9952
非ポリマー1,6796
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14660 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area41420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.000, 106.500, 101.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit is a dimer. There is 1 biological unit in the asymmetric unit (chains A & B)

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional purine biosynthesis protein PURH


分子量: 64497.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Includes: Phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase (AICAR transformylase), IMP cyclohydrolase (Inosinicase, IMP synthetase, ATIC)
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: ATIC, PURH / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P31335, IMPシクロヒドロラーゼ, ホスホリボシルアミノイミダゾールカルボキサミドホルミルトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-93A / [3,4-DIHYDROXY-5R-(2,2,4-TRIOXO-1,2R,3S,4R-TETRAHYDRO-2L6-IMIDAZO[4,5-C][1,2,6]THIADIAZIN-7-YL)TETRAHYDROFURAN-2-YL]METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE


分子量: 400.259 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N4O10PS
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 8000, imidazole, DTT, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月11日
放射モノクロメーター: double crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
Reflection数: 75375 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 2.621 / D res high: 2.02 Å / D res low: 50 Å / % possible obs: 97.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
4.355094.510.0535.974
3.454.3596.810.0535.312
3.023.4597.810.0593.497
2.743.0298.210.0732.302
2.542.7498.710.0911.839
2.392.5498.610.1141.544
2.272.399910.1451.375
2.182.2798.610.1721.277
2.092.1897.110.2251.154
2.022.0991.510.2751.105
反射解像度: 2.02→50 Å / Num. obs: 75375 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 31.2 Å2 / Rsym value: 0.065 / Χ2: 2.621 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 2.02→2.09 Å / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. measured obs: 7071 / Num. unique all: 7071 / Rsym value: 0.275 / Χ2: 1.105 / % possible all: 91.5

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位相決定

Phasing MRRfactor: 43.6 / Cor.coef. Fo:Fc: 49.2 / Cor.coef. Io to Ic: 50.3
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å20 Å
Translation4 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1G8M

1g8m


解像度: 2.02→38.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 10.998 / SU ML: 0.152 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.231 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1744 2.5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
all0.251 75375 --
obs0.199 69574 92.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.98 Å20 Å2-0.13 Å2
2--1.91 Å20 Å2
3----4.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→38.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9022 0 102 299 9423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0229298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4711.97712636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.88851178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.43324.041386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.187151574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8131562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.25679
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.26600
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1780.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2260.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3150.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5461.55878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.99929458
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82833454
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8554.53178
LS精密化 シェル解像度: 2.018→2.071 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 115 -
Rwork0.258 4088 -
all-4203 -
obs-4203 83.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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