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万見
- PDB-2agc: Crystal Structure of mouse GM2- activator Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2agc
タイトルCrystal Structure of mouse GM2- activator Protein
要素Ganglioside GM2 activator
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / constricted lipid binding pocket
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycosphingolipid metabolism / beta-N-acetylgalactosaminidase activity / positive regulation of hydrolase activity / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / beta-N-acetylhexosaminidase activity / lipid storage / lipid transporter activity / nervous system process / lipid transport ...Glycosphingolipid metabolism / beta-N-acetylgalactosaminidase activity / positive regulation of hydrolase activity / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / beta-N-acetylhexosaminidase activity / lipid storage / lipid transporter activity / nervous system process / lipid transport / phospholipase activator activity / neuromuscular process controlling balance / enzyme activator activity / Neutrophil degranulation / cytoplasmic side of plasma membrane / basolateral plasma membrane / リソソーム / learning or memory / apical plasma membrane / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Ganglioside M2 Activator Protein; Chain: A, / Ganglioside GM2 activator / Ganglioside GM2 activator / GM2-AP, lipid-recognition domain superfamily / ML domain / MD-2-related lipid-recognition domain / Domain involved in innate immunity and lipid metabolism. / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ラウリン酸 / ミリスチン酸 / Ganglioside GM2 activator
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wright, C.S. / Mi, L.Z. / Lee, S. / Rastinejad, F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure Analysis of Phosphatidylcholine-GM2-Activator Product Complexes: Evidence for Hydrolase Activity.
著者: Wright, C.S. / Mi, L.Z. / Lee, S. / Rastinejad, F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Human GM2- Activator Protein with a Novel beta-cup Topology
著者: Wright, C.S. / Li, S.C. / Rastinejad, F.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure Analysis of Lipid Complexes of GM2-Activator Protein
著者: Wright, C.S. / Zhao, Q. / Rastinejad, F.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Evidence for Lipid Packaging in the Crystal Structure of the GM2-Activator Complex with Platelet Activating Factor
著者: Wright, C.S. / Mi, L.Z. / Rastinejad, F.
履歴
登録2005年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ganglioside GM2 activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1264
ポリマ－17,4971
非ポリマー6293
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.980, 51.270, 92.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ganglioside GM2 activator / GM2-AP


分子量: 17496.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gm2a / 器官: brain, kidney, liver脳 / プラスミド: PT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q60648
#2: 化合物 ChemComp-MYR / MYRISTIC ACID / ミリスチン酸 / ミリスチン酸


分子量: 228.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O2
#3: 化合物 ChemComp-DAO / LAURIC ACID / ラウリン酸 / ラウリン酸


分子量: 200.318 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Peg 4000, acetate buffer , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月2日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 7535 / Num. obs: 7121 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 55.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.333 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 738 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G13 monomer A

1g13


解像度: 2.5→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 794095.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 765 10.8 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 7078 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80.096 Å2 / ksol: 0.281038 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.21 Å20 Å20 Å2
2---2.63 Å20 Å2
3----9.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1227 0 44 66 1337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 119 10.5 %
Rwork0.298 1016 -
obs--93.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION4pc_myr_lpe_epe_lau.parampc_myr_lpe_epe_lau.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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