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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1z7g | ||||||
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タイトル | Free human HGPRT | ||||||
要素 | Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferaseヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / flexibility (剛性) / trans cis peptide bond isomerization / nucleotide binding (ヌクレオチド) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenine metabolic process / Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / GMP catabolic process / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine salvage / cerebral cortex neuron differentiation / positive regulation of dopamine metabolic process / lymphocyte proliferation / ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ ...adenine metabolic process / Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / GMP catabolic process / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine salvage / cerebral cortex neuron differentiation / positive regulation of dopamine metabolic process / lymphocyte proliferation / ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ / IMP metabolic process / GMP salvage / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / grooming behavior / IMP salvage / Purine salvage / striatum development / AMP salvage / dopaminergic neuron differentiation / purine nucleotide biosynthetic process / Azathioprine ADME / purine ribonucleoside salvage / dendrite morphogenesis / dopamine metabolic process / central nervous system neuron development / response to amphetamine / locomotory behavior / T cell mediated cytotoxicity / protein homotetramerization / nucleotide binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Keough, D.T. / Brereton, I.M. / de Jersey, J. / Guddat, L.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: The Crystal Structure of Free Human Hypoxanthine-guanine Phosphoribosyltransferase Reveals Extensive Conformational Plasticity Throughout the Catalytic Cycle 著者: Keough, D.T. / Brereton, I.M. / de Jersey, J. / Guddat, L.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1z7g.cif.gz | 176.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1z7g.ent.gz | 139.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1z7g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z7/1z7g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z7/1z7g | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1hmpS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological unit is a tetramer. The asymmetric unit consists of two seperate dimers. Tetramers are generated by crystallographic two fold axes of symmetry. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24481.217 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPRT1, HPRT Plasmid details: recombinant plasmid pHTM was obtained by site directed mutagenesis of pRG1 which in turn is derived from pT7-7 プラスミド: pHTM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): S 606 参照: UniProt: P00492, ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.1 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate, 30% PEG4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月3日 / 詳細: Osmic |
放射 | モノクロメーター: Single wavelength / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→46.3 Å / Num. all: 66957 / Num. obs: 66957 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 12.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 5419 / Rsym value: 0.288 / % possible all: 79.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1HMP 解像度: 1.9→46.3 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 59.11 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.3 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.034
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Xplor file |
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