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万見
- PDB-1yhg: Uncyclized precursor structure of S65G Y66S V68G GFP variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yhg
タイトルUncyclized precursor structure of S65G Y66S V68G GFP variant
要素green fluorescent protein
キーワードLUMINESCENT PROTEIN / chromophore uncyclized dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 ...Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Barondeau, D.P. / Kassmann, C.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Understanding GFP Chromophore Biosynthesis: Controlling Backbone Cyclization and Modifying Post-translational Chemistry.
著者: Barondeau, D.P. / Kassmann, C.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Mechanism and energetics of green fluorescent protein chromophore synthesis revealed by trapped intermediate structures
著者: Barondeau, D.P. / Putnam, C.D. / Kassmann, C.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
履歴
登録2005年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: green fluorescent protein
B: green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3862
ポリマ－53,3862
非ポリマー00
水2,324129
1
A: green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6931
ポリマ－26,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6931
ポリマ－26,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.301, 71.098, 60.940
Angle α, β, γ (deg.)90, 94.765, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 green fluorescent protein


分子量: 26692.943 Da / 分子数: 2 / 変異: F64L, S65G, Y66S, V68G, F99S, M153T, V163A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: F64L, S65G, Y66S, V68G, F99S, M153T, V163A
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P42212
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, 50 mM MgCl2, 50 mM Hepes 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97975 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 13380 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.119 / Χ2: 1.528 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / Num. unique all: 1324 / Χ2: 1.342 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 671 5 %Random
Rwork0.213 ---
all0.213 13145 --
obs0.213 12474 97.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 10 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.036 Å20 Å21.623 Å2
2---2.587 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3537 0 0 129 3666
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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