+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ygh | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | HAT DOMAIN OF GCN5 FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE | ||||||
要素 | PROTEIN (TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5) | ||||||
キーワード | GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / TRANSCRIPTIONAL REGULATION / HISTONE ACETYLATION (ヒストンアセチルトランスフェラーゼ) / N-ACETYLTRANSFERASE / GCN5 RELATED N-ACETYLTRANSFERASE FAMILY | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ADA complex / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / SAGA complex / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, centromeric region / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity ...ADA complex / histone crotonyltransferase activity / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / SAGA complex / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, centromeric region / histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / chromatin organization / クロマチンリモデリング / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Trievel, R.C. / Rojas, J.R. / Sterner, D.E. / Venkataramani, R. / Wang, L. / Zhou, J. / Allis, C.D. / Berger, S.L. / Marmorstein, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999 タイトル: Crystal structure and mechanism of histone acetylation of the yeast GCN5 transcriptional coactivator. 著者: Trievel, R.C. / Rojas, J.R. / Sterner, D.E. / Venkataramani, R.N. / Wang, L. / Zhou, J. / Allis, C.D. / Berger, S.L. / Marmorstein, R. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ygh.cif.gz | 82.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1ygh.ent.gz | 62.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ygh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yg/1ygh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yg/1ygh | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.999966, 0.005455, 0.0062), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19248.455 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE ACETYLTRANSFERASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 細胞内の位置: NUCLEAR / 遺伝子: GCN5 / プラスミド: PRSET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GCN5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q03330, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 6 / 詳細: 400 MM AMMONIUM SULFATE, 20% - 25% PEG 8000, pH 6.0 / Temp details: 277 | ||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
---|---|
放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月1日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 31832 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 23.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.94 Å / Mean I/σ(I) obs: 13 / Rsym value: 0.088 / % possible all: 98 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 181066 / Rmerge(I) obs: 0.03 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: TETRAHYMENA THERMOPHILA GCN5 HAT DOMAIN 解像度: 1.9→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 16.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 16.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.269 / Rfactor Rwork: 0.261 |