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万見
- PDB-1yba: The active form of phosphoglycerate dehydrogenase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yba
タイトルThe active form of phosphoglycerate dehydrogenase
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


2-hydroxyglutarate dehydrogenase activity / 2-oxoglutarate reductase / ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ / phosphoglycerate dehydrogenase activity / NADH binding / L-serine biosynthetic process / serine binding / NAD+ binding / NAD binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / ACT domain profile. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / ACT domain profile. / ACT domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / ACT-like domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / リン酸塩 / Unknown ligand / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Thompson, J.R. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Vmax Regulation through Domain and Subunit Changes. The Active Form of Phosphoglycerate Dehydrogenase
著者: Thompson, J.R. / Bell, J.K. / Bratt, J. / Grant, G.A. / Banaszak, L.J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase
著者: Schuller, D.J. / Grant, G.A. / Banaszak, L.J.
履歴
登録2004年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
C: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
D: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,12024
ポリマ－178,4074
非ポリマー3,71320
水24,2481346
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.159, 76.159, 354.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細The biological assembly is a tetramer consisting of the chains A, B, C, D in the asymmetric unit.

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / PGDH


分子量: 44601.785 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: serA / プラスミド: PSAWT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12
参照: UniProt: P08328, UniProt: P0A9T0*PLUS, ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ

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非ポリマー , 5種, 1366分子

#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸 / Α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 7 / 由来タイプ: 合成
#5: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.18 M to 1.25 M AmSO4, 100 mM KPO4, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9537,0.9795,0.9797
検出器タイプ: SBC / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月12日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97951
30.97971
反射解像度: 2.24→50 Å / Num. all: 92508 / Num. obs: 92508 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 3598 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 77.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: Resolve PDB output based on MAD phasing

解像度: 2.24→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 17.735 / SU ML: 0.218 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.221
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23512 4538 5 %RANDOM
Rwork0.18648 ---
all0.18891 96093 --
obs0.18891 85989 94.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.322 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.59 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.383 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12308 0 311 1346 13965
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02212908
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211841
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6921.99917527
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.836327604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.53451636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.49724.991531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.537152174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0941561
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.22016
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.22806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.212699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.26196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.28261
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2080.21077
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0530.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.210.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2150.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7671.59552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1281.53340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.004212988
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.89235233
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0134.54539
LS精密化 シェル解像度: 2.24→2.298 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.545 182 -
Rwork0.51 3929 -
obs--58.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.79310.1849-0.00272.0810.50982.2735-0.00350.2371-0.08850.09930.08370.1079-0.0317-0.2372-0.0803-0.1810.00930.0127-0.0195-0.046-0.2893-9.49-7.245-36.037
26.73490.99181.30052.87170.66963.1623-0.29791.1329-0.199-0.53920.7616-0.5676-0.22170.9359-0.46370.0273-0.19450.0430.3324-0.3209-0.1205-4.123-32.402-58.293
32.1418-1.118-0.58245.11360.67795.765-0.02010.2891-0.3343-0.18510.1562-0.07590.43610.3788-0.136-0.0557-0.0684-0.06380.0107-0.0915-0.1794-22.984-45.174-64.639
41.0346-0.08070.06872.0770.32562.9450.13430.1106-0.29550.45810.1489-0.48030.34650.5599-0.2832-0.06790.0633-0.14760.0098-0.1669-0.052910.501-13.882-24.117
54.3342-0.18461.11883.3793-1.26324.79160.0044-0.04260.3858-0.01110.0376-0.2195-0.30380.3223-0.042-0.08680.024-0.0025-0.1883-0.0758-0.27373.6039.829-0.566
64.52440.8924-0.0244.9881.12645.60810.1334-0.02320.21350.43390.0416-0.3348-0.38070.3419-0.1750.08510.0427-0.1208-0.1649-0.0565-0.26196.0223.71421.801
71.54210.13720.00321.7636-0.28321.4206-0.0182-0.01280.20470.02940.08180.0661-0.3742-0.1494-0.06360.00790.08640.001-0.13810.0106-0.298-27.183-29.0620.35
83.59330.77720.77046.10221.27674.09570.0872-0.413-0.39810.87460.0498-0.27150.4755-0.061-0.1370.1190.083-0.1052-0.1696-0.0121-0.1833-0.615-32.16822.068
94.1415-1.058-1.47422.8707-0.22935.74320.0048-0.4064-0.14450.4689-0.0124-0.64830.13790.68810.00750.11780.1017-0.1884-0.0904-0.0607-0.109611.765-12.80527.399
101.7379-0.9317-0.12941.3738-0.10591.78420.02920.1561-0.0199-0.29460.0198-0.04970.0940.0036-0.049-0.02250.0051-0.0003-0.1904-0.0078-0.3002-18.671-48.066-12.013
114.29490.5986-2.08774.9620.17949.1922-0.2751-0.0259-0.0538-0.05180.28160.58520.6676-1.4848-0.0065-0.0119-0.0842-0.0590.16650.0916-0.2264-44.512-41.472-35.241
124.44520.81421.31873.3384-1.67218.047-0.03590.0684-0.1504-0.12710.18810.19070.5614-0.8399-0.1522-0.0102-0.132-0.01360.0309-0.0194-0.2909-39.371-41.08-58.173
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A107 - 302
2X-RAY DIFFRACTION2A5 - 106
3X-RAY DIFFRACTION2A303 - 327
4X-RAY DIFFRACTION3A328 - 410
5X-RAY DIFFRACTION4B107 - 302
6X-RAY DIFFRACTION5B5 - 106
7X-RAY DIFFRACTION5B303 - 327
8X-RAY DIFFRACTION6B328 - 410
9X-RAY DIFFRACTION7C107 - 302
10X-RAY DIFFRACTION8C5 - 106
11X-RAY DIFFRACTION8C303 - 327
12X-RAY DIFFRACTION9C328 - 410
13X-RAY DIFFRACTION10D107 - 302
14X-RAY DIFFRACTION11D5 - 106
15X-RAY DIFFRACTION11D303 - 327
16X-RAY DIFFRACTION12D328 - 410

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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