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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xjw | ||||||
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タイトル | The Structure of E. coli Aspartate Transcarbamoylase Q137A Mutant in The R-State | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / Allosteric enzyme / polar contacts / electrostatics (静電気学) / small angle x-ray scattering / domain closure / intersubunit interactions / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / Refinement from pre-existing model / 解像度: 2.71 Å | ||||||
データ登録者 | Stieglitz, K.A. / Alam, N. / Xia, J. / Gourinath, S. / Tsuruta, H. / Kantrowitz, E.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: A Single Amino Acid Substitution in the Active Site of Escherichia coli Aspartate Transcarbamoylase Prevents the Allosteric Transition. 著者: Stieglitz, K.A. / Pastra-Landis, S.C. / Xia, J. / Tsuruta, H. / Kantrowitz, E.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xjw.cif.gz | 189.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xjw.ent.gz | 152 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xjw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xj/1xjw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xj/1xjw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1d09S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34280.059 Da / 分子数: 2 / 変異: Q137A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pyrB / プラスミド: pEK 89 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 参照: UniProt: P0A786, アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ #2: タンパク質 | 分子量: 17143.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pyrI / プラスミド: pEK 89 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1104 / 参照: UniProt: P0A7F3 #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: microdialysis / pH: 5.9 詳細: 12 mg/ml Buffer 50 mM Maleic Acid, 3 mM Sodium Azide 1 mM N-Phosphonacetyl-L-Aspartate, pH 5.9, MICRODIALYSIS, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: UCSD MARK III / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年12月30日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→7 Å / Num. all: 40234 / Num. obs: 35809 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.0875 / Net I/σ(I): 10.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / Num. unique all: 1380 / % possible all: 85 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: Refinement from pre-existing model 開始モデル: 1D09 解像度: 2.71→7 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.71→7 Å
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