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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1xfg | |||||||||
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タイトル | Glutaminase domain of glucosamine 6-phosphate synthase complexed with l-glu hydroxamate | |||||||||
要素 | Glucosamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing] | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / N-TERMINAL NUCLEOPHILE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å | |||||||||
データ登録者 | Isupov, M.N. / Teplyakov, A. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 1996 タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 Angstrom Crystal Structure of the Glutaminase ...タイトル: Substrate Binding is Required for Assembly of the Active Conformation of the Catalytic Site in Ntn Amidotransferases: Evidence from the 1.8 Angstrom Crystal Structure of the Glutaminase Domain of Glucosamine 6-Phosphate Synthase 著者: Isupov, M.N. / Obmolova, G. / Butterworth, S. / Badet-Denisot, M.-A. / Badet, B. / Polikarpov, I. / Littlechild, J.A. / Teplyakov, A. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994 タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Two Domains of Glucosamine-6-Phosphate Synthase from Escherichia Coli 著者: Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. / Teplyakov, A. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001 タイトル: Channeling of Ammonia in Glucosamine 6-Phosphate Synthase 著者: Teplyakov, A. / Obmolova, G. / Badet-Denisot, M.A. / Badet, B. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1xfg.cif.gz | 113.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1xfg.ent.gz | 86.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1xfg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/1xfg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/1xfg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26507.059 Da / 分子数: 2 / 断片: GLUTAMINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: inhibited by L-GLUTAMATE / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: 3000HFR / 遺伝子: GLMS / プラスミド: PGM10A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-ACT / | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1 M cacodylate, 1 M sodium acetate, 20% PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.93 / 波長: 0.93 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年11月18日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.93 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.85→15 Å / Num. all: 42930 / Num. obs: 42930 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 15.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.262 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 92.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1GPH 解像度: 1.85→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / SU B: 1.829 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: none used / σ(F): 0 / ESU R: 0.114
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 26.6 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.114 Å / Luzzati sigma a obs: 0.056 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→15 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.85→1.9 Å / Total num. of bins used: 20
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