[日本語] English
万見
- PDB-1urj: Single stranded DNA-binding protein(ICP8) from Herpes simplex virus-1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urj
タイトルSingle stranded DNA-binding protein(ICP8) from Herpes simplex virus-1
要素MAJOR DNA-BINDING PROTEIN
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA-BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / SSB / ICP8 / HSV-1 (単純ヘルペスウイルス) / DNA-BINDING / DNA REPLICATION (DNA複製) / ZINC-FINGER (ジンクフィンガー) / NUCLEAR PROTEIN.
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear viral factory / bidirectional double-stranded viral DNA replication / single-stranded DNA binding / DNA複製 / host cell nucleus / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase; domain 1 - #560 / Viral ssDNA binding protein, head domain / Viral ssDNA-binding protein / DBP-like superfamily / Viral ssDNA binding protein, head domain / ssDNA binding protein / Delta-Endotoxin; domain 1 / DNA polymerase; domain 1 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Major DNA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Panjikar, S. / Mapelli, M. / Tucker, P.A.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2005
タイトル: The crystal structure of the herpes simplex virus 1 ssDNA-binding protein suggests the structural basis for flexible, cooperative single-stranded DNA binding.
著者: Mapelli, M. / Panjikar, S. / Tucker, P.A.
履歴
登録2003年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: diffrn_source / entity
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.formula_weight
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MAJOR DNA-BINDING PROTEIN
B: MAJOR DNA-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,27112
ポリマ－244,5362
非ポリマー1,73610
水1,71195
1
A: MAJOR DNA-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,1366
ポリマ－122,2681
非ポリマー8685
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: MAJOR DNA-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,1366
ポリマ－122,2681
非ポリマー8685
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.910, 145.370, 162.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 MAJOR DNA-BINDING PROTEIN / SINGLE-STRANDED DNA BINDING PROTEIN / INFECTED CELL PROTEIN 8 / ICP 8 PROTEIN


分子量: 122267.797 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
プラスミド: PE29 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P04296
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION / 水銀


分子量: 200.590 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細SINGLE-STRAND DNA-BINDING PROTEIN REQUIRED FOR DNA REPLICATION. AS VIRAL DNA REPLICATION PROCEEDS, ...SINGLE-STRAND DNA-BINDING PROTEIN REQUIRED FOR DNA REPLICATION. AS VIRAL DNA REPLICATION PROCEEDS, IT MIGRATES TO GLOBULAR INTRANUCLEAR STRUCTURES (REPLICATION COMPARTMENTS). ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, CYS 254 TO SER 254 ENGINEERED MUTATION IN CHAIN B, CYS 254 TO SER 254 ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, CYS 455 TO SER 455 ENGINEERED MUTATION IN CHAIN B, CYS 455 TO SER 455

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 12% PEG 3K, 0.1 M SODIUM/POTASSIUM PHASPHATE PH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8467
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8467 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 47265 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 3→20 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.98 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
SHELXD位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2857 1187 2.5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs0.235 47263 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.075 Å20 Å20 Å2
2--10.603 Å20 Å2
3---4.472 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15693 0 10 95 15798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0079
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 13.24 Å2 / Rms dev position: 2 Å / Weight Biso : 1 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 3→20 Å / Total num. of bins used: 23 /
反射数%反射
Rwork1920 -
obs-97 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る